Соединению актина и миозина в скелетной мышце препятствует

Соединению актина и миозина в скелетной мышце препятствует

Выделяют несколько последовательных этапов запуска и осуществления мышечного сокращения.
1. Потенциал действия распространяется вдоль двигательного нервного волокна до его окончаний на мышечных волокнах.
2. Каждое нервное окончание секретирует небольшое количество нейромедиатора ацетилхолина.
3. Ацетилхолин действует на ограниченную область мембраны мышечного волокна, открывая многочисленные управляемые ацетилхолином каналы, проходящие сквозь белковые молекулы, встроенные в мембрану.
4. Открытие управляемых ацетилхолином каналов позволяет большому количеству ионов натрия диффундировать внутрь мышечного волокна, что ведет к возникновению на мембране потенциала действия.

5. Потенциал действия проводится вдоль мембраны мышечного волокна так же, как и по мембране нервного волокна.
6. Потенциал действия деполяризует мышечную мембрану, и большая часть возникающего при этом электричества течет через центр мышечного волокна. Это ведет к выделению из саркоплазматического ретикулума большого количества ионов кальция, которые в нем хранятся.
7. Ионы кальция инициируют силы сцепления между актиновыми и миозиновыми нитями, вызывающие скольжение их относительно друг друга, что и составляет основу процесса сокращения мыщц.
8. Спустя долю секунды с помощью кальциевого насоса в мембране саркоплазматического ретикулума ионы кальция закачиваются обратно и сохраняются в ретикулуме до прихода нового потенциала действия. Удаление ионов кальция от миофибрилл ведет к прекращению мышечного сокращения.

Далее мы обсудим молекулярные механизмы этого процесса.
На рисунке показан основной механизм мышечного сокращения. Показано расслабленное состояние саркомера (вверху) и сокращенное состояние (внизу). В расслабленном состоянии концы актиновых нитей, отходящие от двух последовательных Z-дисков, лишь незначительно перекрываются. Наоборот, в сокращенном состоянии актиновые нити втягиваются внутрь между миозиновыми так сильно, что их концы максимально перекрывают друг друга. При этом Z-диски притягиваются актиновыми нитями к концам миозиновых. Таким образом, мышечное сокращение осуществляется путем механизма скольжения нитей.

Что заставляет нити актина скользить внутрь среди нитей миозина? Это связано с действием сил, генерируемых при взаимодействии поперечных мостиков, исходящих от нитей миозина, с нитями актина. В условиях покоя эти силы не проявляются, однако распространение потенциала действия вдоль мышечного волокна приводит к выделению из саркоплазматическо-го ретикулума большого количества ионов кальция, которые быстро окружают миофи-бриллы. В свою очередь, ионы кальция активируют силы взаимодействия между нитями актина и миозина, в результате начинается сокращение. Для осуществления процесса сокращения необходима энергия. Ее источником являются высокоэнергетические связи молекулы АТФ, которая разрушается до АДФ с высвобождением энергии. В следующих разделах мы приведем известные детали молекулярных процессов сокращения.

Миозиновая нить. Она состоит из множества молекул миозина, молекулярная масса каждой составляет около 480000. На рисунке показана отдельная молекула; и также — объединение многих молекул миозина в миозиновую нить, а также взаимодействие одной стороны этой нити с концами двух актиновых нитей.

В состав молекулы миозина входят 6 полипептидных цепей: 2 тяжелые цепи с молекулярной массой около 200000 каждая и 4 легкие цепи с молекулярной массой около 20000 каждая. Две тяжелые цепи спирально закручиваются вокруг друг друга, формируя двойную спираль, которую называют миозиновым хвостом. С одного конца обе цепи изгибаются в противоположных направлениях, формируя глобулярную полипептидную структуру, называемую миозиновой головкой. Таким образом, на одном конце двойной спирали молекулы миозина образуются 2 свободные головки; 4 легкие цепи также включены в состав миозиновой головки (по 2 в каждой). Они помогают регулировать функцию головки во время мышечного сокращения.

Миозиновая нить состоит из 200 или более отдельных молекул миозина. Видно, что хвосты молекул миозина объединяются, формируя тело нити, а многочисленные головки молекул выдаются наружу по сторонам тела. Кроме того, наряду с головкой в сторону выступает часть хвоста каждой миозиновой молекулы, образуя плечОу которое выдвигает головку наружу от тела, как показано на рисунке. Выступающие плечи и головки вместе называют поперечными мостиками. Каждый поперечный мостик может сгибаться в двух точках, называемых шарнирами. Один из них расположен в месте, где плечо отходит от тела миозиновой нити, а другой — где головка крепится к плечу. Движение плеча позволяет головке или выдвигаться далеко наружу от тела миозиновой нити, или приближаться к телу. В свою очередь, повороты головки участвуют в процессе сокращения, что обсуждается в следующих разделах.

Общая длина каждой миозиновой нити остается постоянной и равна почти 1,6 мкм. В самом центре миозиновой нити на протяжении 0,2 мкм поперечных мостиков нет, поскольку снабженные шарнирами плечи отходят в стороны от центра.

Сама миозиновая нить сплетена таким образом, что каждая последующая пара поперечных мостиков смещена в продольном направлении относительно предыдущей на 120°, что обеспечивает распределение поперечных мостиков во всех направлениях вокруг нити.

АТФ-азная активность миозиновой головки. Есть и другая особенность миозиновой головки, необходимая для мышечного сокращения: миозиновая головка функционирует как фермент АТФ-аза. Как объясняется далее, это свойство позволяет головке расщеплять АТФ и использовать энергию расщепления высокоэнергетической связи для процесса сокращения.
Актиновая нить. Актиновая нить состоит из трех белковых компонентов: актина, тропомиозина и тропонина.
Основой актиновой нити являются две цепи белковой молекулы F-актина. Обе цепи закручиваются в спираль так же, как и молекула миозина.

Каждая цепь двойной спирали F-актина состоит из полимеризованных молекул G-актина с молекулярной массой около 42000. К каждой молекуле G-актина прикреплена 1 молекула АДФ. Полагают, что эти молекулы АДФ являются активными участками на актиновых нитях, с которыми взаимодействуют поперечные мостики миозиновых нитей, обеспечивая мышечное сокращение. Активные участки на обеих цепях F-актина двойной спирали расположены со смещением таким образом, что вдоль всей поверхности актиновой нити встречается один активный участок примерно через каждые 2,7 нм.

Длина каждой актиновой нити — около 1 мкм. Основания актиновых нитей прочно встроены в Z-диски; концы этих нитей выступают в обоих направлениях, располагаясь в пространствах между миозиновыми молекулами.

Молекулы тропомиозина. Актиновая нить также содержит другой белок — тропомиозин. Каждая молекула тропомиозина имеет молекулярную массу 70000 и длину 40 нм. Эти молекулы спирально оплетают спираль из F-актина. В состоянии покоя молекулы тропомиозина располагаются поверх активных участков актиновых нитей, препятствуя их взаимодействию с миозиновыми нитями, лежащему в основе сокращения.

Тропонин и его роль в мышечном сокращении. По ходу молекул тропомиозина к ним периодически прикреплены другие белковые молекулы, называемые тропонином. Они представляют собой комплексы трех слабосвязанных белковых субъединиц, каждая из которых играет специфическую роль в регуляции мышечного сокращения. Одна из субъединиц (тропонин I) имеет высокое сродство к актину, другая (тропонин Т) — к тропомиозину, третья (тропонин С) — к ионам кальция. Считают, что этот комплекс прикрепляет тропомиозин к актину. Высокое сродство тропонина к ионам кальция, как полагают, инициирует процесс сокращения, о чем говорится в следующей статье.

— Вернуться в оглавление раздела «Физиология человека.»

источник

Как сокращается мышца: актин и миозин

17) Я ценю ваш вклад в области бодибилдинга в интернете и уважаю таких людей которые готовы поделиться своей информацией. У меня есть к Вам парочка вопросов. Нельзя ли узнать у Вас процесс работы в организме жировой клетки (адипоцит) и одной из структур сократительного белка мышечного волокна (актин).
Буду благодарен за любые сведения.
Заранее спасибо.
Вадим

От 3000 рублей скидка 5% и бесплатная доставка по Москве.

Моногидрат креатина, дающий силу, выносливость и мышечный рост. 700 руб.

Эффективный креатиновый комплекс для активизации клеточного анаболизма 931 руб.

Сертифицированный моногидрат креатина, дающий силу, выносливость и мышечный рост 206 руб.

Спортивное питание оптом по России и в розницу по Москве.

Каждый должен заниматься своим делом. Я переводчик и персональный тренер, а не врач-физиолог. Поэтому я и обратился к специалисту. Я попросил ответить на этот вопрос Илью Духовлинова, бодибилдера с немалым стажем, на что он любезно и дал согласие.

Процесс работы актина в организме человека

Прежде, чем говорить о механизме работы актина, рассмотрим структуру мышечной ткани, что бы понять, какую роль играет актин в процесс ее работы.

Мышцы — главный биохимический преобразователь химической энергии в механическую. Напомним, что химическая энергия для мышечного сокращения «запасена» в молекуле АТФ (аденозинтрифосфорной кислоты). Молекула АТФ содержит в себе три молекулы фосфора, последовательно соединенные друг с другом. При отщеплении концевой молекулы фосфора высвобождается химическая энергия, которая и преобразуется специальными мышечными элементами в механическую, то есть расходуется на процесс сокращения. Так как молекула фосфора отщепилась, у нас остается молекула АДФ (аденозиндифосфорной кислоты), с двумя оставшимися молекулами фосфора. АДФ не представляет для мышцы энергетической ценности и должна быть восстановлена до АТФ. Регенерация АДФ в АТФ происходит многими путями, но для краткости скажу, что здесь главную роль играет то, что мы едим (в частности углеводы) и количество креатина в мышечной ткани (не даром пищевая добавка креатин так популярна).

Мышечная ткань по объему занимает первое место среди других тканей организма человека, на ее долю приходиться до 40% от общей массы тела.

В организме существуют три типа мышц: скелетные, сердечные и гладкие. Скелетные мышцы — это наши бицепсы, трицепсы и пр. , то есть то, что мы качаем, занимаясь бодибилдингом. Сердечная мышца, как следует из названия, это мышечная ткань, присутствующая только в сердце. Гладкая мускулатура – мышцы, выстилающие наши внутренние органы (пищевод, желудок, кишечник и т. д.).

Рассмотрим структуру скелетных мышц. Мышца состоит из многоядерных клеток. В каждой мышечной клетке, которая может быть вытянута во всю длину мышцы, есть пучки из множества параллельно расположенных миофибрилл. Каждая миофибрилла состоит из саркомеров, следующих друг за другом. Саркомер — это функциональная единица мышцы, именно сокращение саркомеров и вызывает сокращение всей мышечной группы. В структуре саркомера и функционирует актин. Рассмотрим схему саркомера:

Актин — это глобулярный белок, на долю которого приходится 25% массы от общего мышечного белка. При физиологической величине ионной силы и в присутствии магния актин полимеризуется с образованием двойной спирали, которая представляет собой актиновую нить (волокно), изображенную на схеме. Актиновые волокна имеют толщину 6 нанометров

В комплексе с актином работают и другие белки, имеющие не такое значение, но, тем не менее, играющие важную роль в процессе мышечного сокращения. Это тропомиозин, представляющий собой вытянутую в виде тяжа молекулу, примыкающую к актину. Этот белок имеется во всех мышечных структурах. Так же к актину прилегает тропониновый комплекс, состоящий из тропонина Т, тропонина I и тропонина С. Структура белковых комплексов, входящих в актиновую нить, представлена на следующей схеме:

Теперь, ознакомившись со структурой основных мышечных компонентов, перейдем к описанию сокращения мышцы и роли актина в этом процессе.

Во время сокращения мышцы длина актиновых нитей не изменяется. Весь процесс происходит за счет скольжения актиновых нитей относительно миозиновых. Как видно из первой схемы, волокна миозина имеют специальные головки. Каждая головка, цепляясь за актиновое волокно, может изгибаться и тем самым “проталкивать” актиновое волокно относительно миозинового, образуя процесс скольжения. В результате саркомер укорачивается и мышца сокращается. Миозиновая головка изгибается за счет энергии от АТФ. Головка имеет специальный участок, который отщепляет от молекулы АТФ фосфор и преобразует высвобождающуюся энергию в энергию изгибания головки.

Существует два главных механизма регуляции мышечного сокращения: актиновый и миозиновый. Актиновая регуляция характерна для поперечно-полосатых мышц. Согласно механизму, рассмотренному выше, единственным потенциально лимитирующим фактором для мышечного сокращения является наличие АТФ. В состоянии покоя мышцы ингибированны тропониновой системой. Тропонин I блокирует присоединение миозиновой головки к актиновой нити и сокращение не происходит.

Саркомер окружен особой “возбудимой” мембраной, которая реагирует на нервный импульс. При возбуждении мембраны саркомера нервным импульсом, из специальных цистерн в мышечной клетке высвобождается кальций. Тропонин С имеет специальные кальций связывающие участки, которые при высвобождении кальция из цистерн им насыщаются. В результате этого тропонин С реагирует с тропонином I и тропонином Т, снимая блокирующее действие тропонина I. В результате миозиновая головка получает возможность взаимодействовать с актином и происходит процесс сокращения саркомера и, соответственно, всей мышцы.

Расслабление наступает, когда падает содержание кальция. Это происходит через несколько миллисекунд. Тропонин С утрачивает свой кальций и “позволяет” тропонину I ингибировать присоединение миозиновой головки к актину. Когда мы сознательно напрягаем мышцу, наша нервная система посылает серию импульсов, миозин непрерывно взаимодействует с актином и наша мышца может производить длительную работу. Как только мы перестаем напрягать мышцу, вступает в работу тропонин I, как описано выше, и мышца расслабляется.

Адипоциты (жировые клетки)

Адипоциты часто еще называются липоцитами. Это клетки, содержащие большую вакуоль, наполненную липидами. Часто в медицинской и научной практике вместо слова жиры употребляют термин липиды. Вакуоль — это область клетки, ограниченная мембраной. Вакуоли могут содержать самые разнообразные вещества, в зависимости от функций клетки. Так как одна из функций адипоцитов — образовывать жировую ткань, то вакуоли этих клеток содержат липиды. Вакуоль адипоцитов может содержать большое количество жира, так что будет занимать почти все пространство внутри клетки.

В течение жизни количество адипоцитов стабильно и генетически задано. Каким будет человек, склонным к полноте или худым, определяется от рождения. Это объясняет факт, с которым наверняка сталкивался каждый из нас. Есть люди, которые могут потреблять огромное количество пищи, и при этом не полнеть. Естественно тут играет свою роль и обмен веществ, но определяющий фактор тот, что у них просто “небольшое” количество адипоцитов и жировая прослойка имеет ограниченные размеры. Таким образом, при систематическом переедании увеличивается количество жира в адипоцитах, а не количество самих жировых клеток.

В норме в теле мужчины содержится до 15% жира от общей массы, у женщины — до 24%. То есть, средний человек при весе 75 кг имеет 10-20 кг жира.

В адипоцитах протекает два основных процесса. Это накопление жира (липогенез) и использование жира (липолиз – дословно это “расщепление жира”).

Главный фактор, контролирующий скорость липогенеза — состояние питания организма. Высокая скорость липогенеза будет наблюдаться у хорошо питающегося человека, в рационе которого значительную долю составляют углеводы. Существует несколько механизмов стимуляции липогенеза, один из них гормональный, за счет действия инсулина. Как только мы потребляем большое количество пищи (большее, чем нужно), и, в частности, углеводов, у нас поднимается уровень инсулина в крови, который вырабатывается соответствующими эндокринными железами. Инсулин действует на адипоциты таким образом, что в них начинает поступать “лишняя” глюкоза, которую мы приняли с пищей.

В адипоцитах из молекулы глюкозы образуется пируват, из которого в ходе сложных биохимических реакций синтезируются жирные кислоты и далее жиры. За синтез жира из пирувата отвечает ряд специальных ферментов, активность которых тоже регулируется инсулином. То есть, чем больше инсулина, тем активнее работают ферменты в адипоцитах, синтезируя из пирувата липиды. Таким образом, работа гормона идет по двум направлениям: увеличение поступления глюкозы в адипоциты и активация там синтеза жиров из нее.

Липолиз, процесс расщепления жиров а адипоцитах, регулируется нервным и гормональным путем. Всем известно выражение “выброс адреналина”. Количество адреналина у нас повышается, когда мы нервничаем или тренируемся (в последнем случае играют свою роль и различные стрессовые гормоны). Адреналин подавляет в адипоцитах ферменты, отвечающие за липогенез (создание жира). Попутно, в состоянии нервного и физического стресса, в качестве энергии начинают расходоваться жиры (после того как большая часть углеводов, запасенная в форме гликогена в печени и мышцах, израсходована). Таким образом, можно похудеть и от “нервов”. А при тренировке еще и блокируется липогенез, с активизацией расходования жиров из адипоцитов.

В состоянии голода у нас вырабатывается специальный гормон — глюкагон. Его функция — синтез углеводов из аминокислот (углеводы жизненно важны для питания мозга, поэтому когда мы голодаем их приходится “брать” из других источников в самом организме). Так же глюкагон стимулирует процессы липолиза (расщепления жиров), с целью получения энергии, при этом глюкагон “выключает” ферменты синтеза жира в адипоцитах. Вот почему наблюдается уменьшение жировой прослойки при голодании.

источник

Биохимия мышц

Структура мышечного волокна и его сокращение.

Мышечное сокращение в живой системе это механохимический процесс. Современная наука считает его самой совершенной формой биоло­гической подвижности. Сокращение мышечного волокна биологические объекты «разработали» как способ перемещения в пространстве (что значительно расширило их жизненные возможности).

Мышечному сокращению предшествует фаза напряжения, которая является результатом работы, осуществляемой путем преобразования энергии химической в механическую напрямую и с хорошим КПД (30-50 %). Накопление потенциальной энергии в фазе напряжения приводит мышцу в состояние возможного, но еще не реализованного сокращения.

У животных и человека имеются (а человек считает, что уже и неплохо изучены) два основных типа мышц: поперечнополосатые и гладкие. Поперечнополосатые мышцы или скелетные прикреплены к костям (кроме поперечнополосатых волокон сердечной мышцы, отличающихся от скелетных мышц и по составу). Гладкие мышцы поддерживают ткани внутренних органов и кожу и образуют мускулатуру стенок кровеносных сосудов, а также кишечника.

В биохимии спорта изучают ске­летные мышцы, «конкретно отвечающие» за спортивный результат.

Мышца (как макро образование, принадлежащее макро объекту) состоит из отдельных мышечных волокон (микро образований). В мышце их тысячи, соответственно, мышечное усилие – величина интегральная, суммирующая сокращения множества отдельных волокон. Различают мышечные волокна трех типов: белые быстросокращающиеся, промежуточные и красные медленно сокращающиеся. Типы волокон различаются механиз­мом их энергетического обеспечения и управляются разными мотонейронами. Типы мышц различаются соотношением типов волокон.

Отдельное мышечное во­локно – нитевидное бес­клеточное образование – симпласт. На клетку симпласт «не похож»: имеет сильно вытянутую форму в длину от 0,1 до 2-3 см, в портняжной мышце до 12 см, и толщину – от 0,01 до 0,2 мм. Симпласт окружен оболоч­кой – сарколеммой, к поверхности которой подходят окон­чания нескольких двигательных нервов. Сарколемма – это двухслойная липопротеидная мембрана (толщиной 10 нм), укрепленная сетью коллагеновых волокон. При расслаблении после сокращения они возвращают симпласт в исходную форму (рис. 4).

Рис. 4. Отдельное мышечное волокно.

На наружной поверхности сарколеммы-мембраны всегда поддерживается электрический мембранный потенциал, даже в состоянии покоя он равен 90-100 мВ. Наличие потенциала является необходи­мым условием для управления мышечным волокном (как аккумулятор для авто). Потенциал создается за счет активного (значит с затратами энергии – АТФ) переноса веществ через мембрану и ее избирательной проницаемости (по принципу – «кого хочу – того и впущу, или выпущу»). Поэтому внутри симпласта некоторые ионы и молекулы накапливаются в большей концентрации, чем снаружи.

Сарколемма хорошо проницаема для ионов К + – они накап­ливаются внутри, а наружу выводятся ионы Nа + . Соответственно, концентрация ионов Nа + в межклеточной жидкости больше, чем концентрация ионов К + внутри симпласта. Смещение pH в кислую сторону (при образовании молочной кислоты, например) увеличивает проницаемость сарколеммы для высокомолекулярных веществ (жир­ных кислот, белков, полисахаридов), которые в обычном состоянии через нее не проходят. Легко проходят (диффундируют) через мембрану низкомолекулярные вещества (глюкоза, молоч­ная и пировиноградная кислоты, кетоновые тела, аминокислоты, короткие пептиды).

Внутреннее содержимое симпласта – саркоплазма – это коллоидная белковая структура (по консистенции напоминает желе). Во взвешенном состоянии в ней находятся включения гликогена, жировые капли, в нее «встроены» различные субкле­точные частицы: ядра, митохондрии, миофибриллы, рибосомы и другие.

Сократительный «механизм» внутри симпласта – миофибриллы. Это тонкие (Ø 1 – 2 мкм) мышечные нити, длинные – почти равны длине мышечного волокна. Установлено, что в симпластах нетренированных мышц миофибриллы располагаются не упорядоченно, вдоль симпласта, но с разбросом и отклонениями, а в тренированных – миофибириллы ориентированы по продольной оси и еще сгруппированы в пучки как в канатах. (При прядении искусственных и синтетических волокон макромолекулы полимера сначала располагаются не строго вдоль волокна и их, как спортсменов, «упорно тренируют» – ориентируют правильно – по оси волокон, путем многократной перемотки: смотри длиннющие цеха на ЗИВе и «Химволокно»).

В световой микроскоп можно наблюдать, что миофибриллы действительно «поперечно полосатые». В них чередуются светлые и темные участки – диски. Темные диски А (анизотропные) белка содержат больше, чем светлые диски I (изотропные). Светлые диски пересечены мембранами Z (телофрагмами) и участок миофибриллы между двумя Z-мембранами называется саркомером. Миофибрилла состоит из 1000 – 1200 саркомеров (рис. 5).

Сокращение мышечного волокна в целом складывается из сокращений единичных саркомеров. Сокращаясь каждый отдельно, саркомеры все вместе создают интегральное усилие и выполняют механическую работу по сокращению мышцы.

Дли­на саркомера меняется от 1,8 мкм в покое до 1,5 мкм при умеренном и до 1 мкм при полном сокращении. Диски саркомеров, темных и светлых, заключают в себе протофибриллы (миофиламенты) – белковые нитевидные структуры. Они встречаются двух типов: толстые (Ø – 11 – 14 нм, длиной – 1500 нм) и тонкие (Ø – 4 – 6 нм, длиной – 1000 нм).

Рис. 5. Участок миофибриллы.

Светлые диски (I) состоят только из тонких протофибрилл, а темные диски (А) – из прото­фибрилл двух видов: тонких, скрепленных между собой мембраной, и толстых, сосредоточенных в отдельной зоне (H).

При сокращении саркомера длина темного диска (А) не изменяется, а длина светлого диска (I) уменьшается, поскольку тонкие протофибриллы (светлых дисков) вдвигаются в промежутки между толстыми (темных дисков). На поверхности протофибрилл расположены особые выросты – спайки (толщиной около 3 нм). В «рабочем положении» они образуют зацепление (поперечными мостиками) между толстыми и тонкими нитями протофибрилл (рис. 6). При сокращении Z-мембраны упираются в концы толстых про­тофибрилл, а тонкие протофибриллы могут даже накручиваться вокруг толстых. При сверхсокращении концы тонких нитей в центре саркомера заворачиваются, а концы толстых протофибрилл – сминаются.

Рис. 6. Формирование спайки между актином и миозином.

Энергообеспечение мышечных волокон осуществляется с помощью саркоплазматической сети (она же – саркоплазматический ретикулум) – системы продольных и попе­речных трубочек, мембран, пузырьков, отсеков.

В саркоплазматической сети организованно и управляемо протекают различные биохимические процессы, сеть охватывает все вместе и каждую миофибриллу отдельно. Ретикулум включает рибосомы, они осуществляют синтез белков, и митохондрии – «клеточные энергетические станции» (по определению школьного учебника). Фактически митохондрии встроены между миофибриллами, что создает оптимальные условия для энергетического обеспечения процесса сокращения мышцы. Установлено, что в тренированных мышцах число митохондрий больше, чем в тех же нетренированных.

Вода составляет 70 – 80 % веса мышцы.

Белки. На долю белков приходится от 17 до 21 % веса мышцы: примерно 40% всех мышечных белков сосредоточены в миофибриллах, 30% – в саркоплазме, 14% – в митохондриях, 15% – в сарколемме, остальные в ядрах и других клеточных орга­неллах.

В мышечной ткани содержатся ферментативные белки миогеновой группы, миоальбумин – запасной белок (его содержание с возрастом постепенно сни­жается), красный белок миоглобин – хромопротеид (его называют мышечным гемоглобином, он связывает кислорода больше, чем гемоглобин крови), а также глобулины, миофибриллярные белки. Более половины миофибриллярных белков приходится на миозин, около четверти – актин, остальное – тропомиозин, тропонин, α- и β-актинины, ферменты креатинфосфокиназа, дезаминаза и другие. В мышечной ткани имеются ядерные белки – нуклеопротеиды, митохондриальные белки. В белках стромы, оплетающей мышечную ткань, – основная часть – коллаген и эластин сарколеммы, а также миостромины (связанные с Z-мембранами).

Водорастворимые азотистые соединения. В скелетных мышцах человека содержатся различные водорастворимые азотистые соединения: АТФ, от 0,25 до 0,4 %, креатинфосфат (КрФ) – от 0,4 до 1 % (при тренировке его количество увеличивается), продукты их распада – АДФ, АМФ, креатин. Кроме того, в мышцах содержатся дипептид карнозин, около 0,1 – 0,3 %, участвующий в восстановлении работоспособности мышц при утомлении; карнитин, отвечающий за перенос жирных кислот через кле­точные мембраны; амино­кислоты, и среди них преобладает глютаминовая (не этим ли объясняется применение глютамата натрия, читайте состав приправ, для придания пище вкуса мяса); пуриновые основания, мочевина и аммиак. Скелетные мышцы содержат также около 1,5 % фосфатидов, которые участвуют в тканевом дыхании.

Безазотистые соединения. В мышцах содержатся углеводы, гликоген и продукты его обмена, а также жиры, холестерин, кетоновые тела, минеральные соли. В зависи­мости от пищевого рациона и степени тренированности количество гликогена варьирует от 0,2 до 3 %, при этом тренировки увеличивают массу свободного гликогена. Запасные жиры в мышцах накапливаются в ходе тренировок на выносливость. Связанный с белками жир составляет примерно 1%, а в мембранах мышечного волокна может со­держаться до 0,2 % холестерина.

Минеральные вещества. Минеральные вещества мышечной ткани составляют примерно 1 – 1,5 % от веса мышцы, это, в основном, соли калия, натрия, кальция, магния. Минеральные ионы, такие как К + , Nа + , Мg 2+ , Са 2+ , Сl — , НР0₄

играют важнейшую роль в биохимических процессах при сокращении мышц (их включают в состав «спортивных» добавок и минеральной воды).

Основной сократительный белок мышц – миозин относится к фибриллярным белкам (Молекулярная масса около 470000). Важная особенность миозина – способность образовывать комплексы с молекулами АТФ и АДФ (что позволяет «отбирать» энергию у АТФ), и с белком – актином (что дает возможность удерживать сокращение).

Молекула миозина имеет отрицательный заряд и специфически взаимодействует с ионами Са ++ и Мg ++ . Миозин в присутствии ионов Са ++ ускоряет гидролиз АТФ, и, таким образом, проявляет ферментативную аденозинтрифосфатную активность:

миозин-АТФ + H2O → миозин + АДФ + H₃PO₄ + работа (энергия 40 кДж/моль)

Белок миозин образован двумя одинаковыми, длинными полипептидными α-цепями, закрученными как двойная спираль, рис.7. Под действием протеолитических фер­ментов молекула миозина распадается на две части. Одна из ее частей способна связываться посредством спаек с актином, образуя актомиозин. Эта часть отвечает за аденозинтрифосфатазную активность, которая зависит от рН среды, оптимум – рН 6,0 — 9,5, а также концентрации КСl. Комплекс – актомиозин распадается в присутствии АТФ, но в отсутствие свободной АТФ он стабилен. Вторая часть молекулы миозина тоже состоит из двух перекрученных спиралей, за счет электростатического заряда они связывают молекулы миозина в протофибриллы.

Рис. 7. Структура актомиозина.

Второй важнейший сократительный белок – актин (рис. 7). Он может сущест­вовать в трех формах: мономерной (глобулярной), димерной (гло­булярной) и полимерной (фибриллярной). Мономерный глобуляр­ный актин, когда его полипептидные цепи плотно уложены в компактную сферическую структуру, связан с АТФ. Расщепляя АТФ, мономеры актина – А, образуют димеры, включающие АДФ: A – АДФ – A. Полимерный фибриллярный актин – двойная спираль, состоящая из димеров, рис. 7.

Актин глобулярный переходит в фибриллярный в присутствии ионов К + , Мg ++ и в живых мышцах преобладает фибриллярный актин.

В миофибриллах содержится значительное количество белка тропомиозина, который со­стоит из двух – α-спиральных полипептидных цепей. В покоящихся мышцах он образует комплекс с актином и блокирует его активные центры, поскольку актин способен связываться с ионами Са ++ они и снимают эту блокаду.

На молекулярном уровне толстые и тонкие протофибриллы саркомера взаимодействуют электростатически, так как имеют особые участки – выросты и выступы, где формируется заряд. На участке А-диска толстые протофибриллы построены из пучка продольно ориентированных молекул миозина, тонкие протофибриллы располагаются радиально вокруг толстых, образуя структуру, похожую на многожильный кабель. В центральной М-полосе толстых протофибрилл миозиновые молекулы соеди­нены своими «хвостами», а их выступающие «головы» – выросты направлены в разные стороны и расположены по пра­вильным спиральным линиям. Фактически напротив них в спиралях фибриллярного актина на определенном расстоянии друг от друга встроены мономерные глобулы актина тоже выступающие. В каждом выступе имеется активный центр, за счет которого возмож­но образование спаек с миозином. Z-мембраны саркомеров (как чередующиеся постаменты) скрепляют между собой тон­кие протофибриллы.

Биохимия сокращения и расслабления.

Циклические биохимические реакции, происходящие в мышце при сокращении, обеспечивают повторяющееся образо­вание и разрушение спаек между «головками» – выростами миозиновых моле­кул толстых протофибрилл и выступами – активными центрами тонких протофибрилл. Работа по образованию спайки и продвижению актиновой нити вдоль миозиновой требует как четкого управления, так и значительных затрат энергии. Реально в момент сокра­щения волокна образуется около 300 спаек в минуту в каждом активном центре – выступе.

Как мы уже отметили ранее, только энергия АТФ может быть непосредственно преобразована в механическую работу мышечного сокращения. Гидролизованная ферментативным центром миозина АТФ образует со всем белком миозином комплекс. В комплексе АТФ-миозин, насыщенный энергией миозин, изменяет свою структуру, а с ней и внешние «габариты» и совершает, таким способом, механическую работу по укорочению выроста миозиновой нити.

В покоящейся мышце миозин все равно связан с АТФ, но через ионы Мg ++ без гидролитического расщепления АТФ. Образованию спаек миозина с актином в покое препятствует комплекс тропомиозина с тропонином, блокирующий активные центры актина. Блокада удерживается и АТФ не расщепляется пока связаны ионы Са ++ . Когда к мышечному волокну приходит нервный импульс, выделяется пе­редатчик импульсов – нейрогормон ацетилхолин. Ионами Nа + отрицатель­ный заряд на внутренней поверхности сарколеммы нейтрализуется и происходит ее деполяризация. При этом ионы Са ++ освобождаются и связываются с тропонином. В свою очередь тропонин теряет заряд, отчего активные центры – выступы актиновых нитей деблокируются и возник­ают спайки между актином и миозином (поскольку электростатическое отталкивание тонких и тол­стых протофибрилл уже снято). Теперь в присутствии Са ++ АТФ взаимодействует с центром фермен­тативной активности миозина и расщепляется, а энергия преобразующегося комплекса используется для сокращения спайки. Цепь описанных выше молекулярных событий похожа на электрический ток, подзаряжающий микроконденсатор, его электрическая энергия тут же на месте преобразуется в механическую работу и нужно снова делать подзарядку (если хочешь двигаться дальше).

После разрыва спайки АТФ не расщепляется, а вновь образует фер­мент-субстратный комплекс с миозином:

Если в этот момент поступает новый нервный импульс, то реак­ции «подзарядки» повторяются, если следующий импульс не поступает, происходит расслабление мышцы. Возвращение сокращенной мышцы при расслаблении в исход­ное состояние обеспечивается упругими силами белков мышечной стромы. Выдвигая современные гипотезы мышечного сокращения, ученые предполагают, что в момент сокращения происходит скольжение актиновых нитей вдоль миозиновых, а также возможно их укорочение за счет изменения пространственной структуры сократительных белков (изменения формы спирали).

В состоянии покоя АТФ оказывает пластифицирующий эффект: соединяясь с миозином она препятствует образованию его спаек с актином. Расщепляясь при сокращении мышцы, АТФ обеспечивает энергией процесс укорочения спайки, а также работу «кальциевого насоса» – подачу ионов Са ++ . Расщепление АТФ в мышце происходит с очень большой скоростью: до 10 микромолей на 1 г мышцы в минуту. Так как общие запасы АТФ в мышце невелики (их может хватить только на 0,5-1 сек работы с максимальной мощ­ностью), для обеспечения нормальной деятельности мышц АТФ должна восстанавливаться с такой же скоростью, с какой она рас­щепляется.

источник