Меню

Функция белков актина и миозина в мышцах

Микрофиламенты, их функции и состав. Актин и миозин

Вопрос 31. Микрофиламенты и внутриклеточные движения

Теория происхождения митохондрий и пластид

Митохондрии и пластиды занимают в эукариотической клетке совершенно особое положение. Они имеют собственную генетическую систему, размножаются относительно независимо от деления всей клетки и ядра и отграничены от остальной протоплазмы двойной мембраной.

Согласно гипотезе эндосимбиоза, они являются потомками прокариот, сходных с бактериями или сине-зелеными водорослями, которые, вероятно, в результате фагоцитоза проникли в гетеротрофные анаэробные клетки и стали в них жить как симбионты.

Моделью может служить явление эндоцитоза у некоторых грибов, жгутиковых и амеб: клетки сине-зеленых водорослей фагоцитируются, окружаются двумя мембранами (собственной внутренней и наружной, происходящей из плазмолеммы клетки-хозяина) и сохраняют способность к фотосинтезу.

Согласно другим представлениям, митохондрии и пластиды происходят из выпячиваний плазматической мембраны, которыми были окружены либо части еще примитивного генома, либо плазмиды.

Микрофиламенты представляют собой очень тонкие и длинные нитевидные белковые структуры, встречающиеся во всей цитоплазме. Они обусловливают вязко-эластичную, тиксотропную консистенцию цитоплазмы и обеспечивают внутриклеточные движения, включая сокращение фибрилл в мышечных волокнах.

Функции микрофиламентов:

  • ответственны за перемещение: хлоропластов, которые могут изменять свое положение в зависимости от освещения;
  • клеточных ядер;
  • пузырьков;
  • участвуют: в фагоцитозе (но, не в пино- или экзоцитозе); в образовании перетяжки при клеточном делении (здесь действует кольцо из пучков микрофиламентов, опоясывающих клетку); в движении хроматид и хромосом при делении ядра.

Внутриклеточное движение возникает при взаимодействии микрофиламентов из актина (актиновых нитей) с миозином.

Актин — глобулярный белок, он составляет 5-15 % всего клеточного белка и является важнейшим белком эукариотических клеток. Глобулярный актин (гамма-актин) полимеризуется в актиновые филаменты (F-актин), состоящие из двух закрученных друг около друга спиралей (диаметр — около 6 нм, длина — несколько мкм). Актин образует трехмерную сеть из большого числа нитей или пучки не менее чем из 20 нитей. В клетке существует обратимое равновесие: гамма-актин — F-актин — пучки F-актина.

Миозин в эукариотических клетках содержится в меньшем количестве (0,3-1,5 % клеточного белка), чем актин. Нитевидная молекула миозина (молекулярная масса более 450 000, длина 150 нм) состоит из двух больших и нескольких малых субъединиц, образующих длинную двойную спираль. Один конец этой спирали несет две головки. Конец с головками катализирует расщепление АТФ (миозиновая АТФаза) и может специфически связываться с актином. Актин активирует АТФазу. При расщеплении АТФ освобождается энергия, необходимая для внутриклеточных движений.

Что касается прокариот, то у сине-зеленых водорослей, способных к скользящему движению, и у бактерий существуют микрофиламенты (диаметром 4-6 нм) неизвестной химической природы, актиновые же нити имеются среди бактерий только у микоплазм, которые тоже обладают скользящим движением.


2. Роль актина и миозина в разных типах эукариотических клеток

В мышечных клетках молекулы миозина объединены в толстые (до 20 нм) миозиновые фрагменты (нити). Актиновые и миозиновые нити образуют в мышечных клетках сократимый актомиозиновый комплекс.

В клетках немышечного типа миозиновые филаменты не обнаружены (исключение составляют лишь некоторые амебы). Однако после выделения из этих клеток миозин может полимеризоваться в филаменты. Выделенный из клеток немышечного типа комплекс F-актина с миозином, не соединенным в филаменты, расщепляет АТФ и при этом сокращается. Это сокращение способен тормозить третий белок с большой молекулярной массой (270 000), соединяющий нити актина в сеть.

Тормозящий белок образует вместе с актиновыми филаментами относительно жесткую сеть (цитоскелет). При локальном изменении среды (повышение рН или концентрации Са+2) тормозящий белок отделяется от актина, а миозин в этом случае может присоединяться к концам актиновых нитей; филаменты смещаются относительно друг друга и объединяются в пучки, что приводит к сокращению.


3. Движение протоплазмы в эукариотических клетках

Движение протоплазмы наблюдается почти во всех эукариотических клетках (его скорость составляет 1. 6 см/ч). Органеллы перемещаются вместе с протоплазмой, не течет только эктоплазма. Этот процесс лежит в основе амебоидного движения. В растительных клетках может создаваться бесконечный ток протоплазмы вокруг центральной вакуоли. У амеб происходят локальные сокращения сети из актиновых (и миозиновых, если они имеются) филаментов, благодаря чему эндоплазма оттесняется в другой участок клетки.

В гигантских клетках некоторых водорослей с бесконечным вращательным течением протоплазмы пучки актиновых филаментов лежат на границе экто- и эндоплазмы — именно там, где, как полагают, должны действовать движущие силы.

Дата добавления: 2013-12-12 ; Просмотров: 3875 ; Нарушение авторских прав? ;

Нам важно ваше мнение! Был ли полезен опубликованный материал? Да | Нет

источник

4. Сократительные белки мышечного волокна (актин, миозин, а-м), их состав и функции

Изучение химического состава миофибрилл показало, что толстые и тонкие нити состоят только из белков.

Толстые нити состоят из белка миозина. Миозин — белок с молекулярной массой около 500 кДа, содержащий две очень длинные полипептидные цепи. Эти цепи образуют двойную спираль, но на одном конце эти нити расходятся и формируют шаровидное образование — глобулярную головку. Поэтому в молекуле миозина различают две части — глобулярную головку и хвост. В состав толстой нити входит около 300 миозиновых молекул, а на поперечном срезе толстой нити обнаруживается 18 молекул миозина. Миозиновые молекулы в толстых нитях переплетаются своими хвостами, а их головки выступают из толстой нити по правильной спирали. В головках миозина имеются два важных участка (центра). Один из них катализирует гидролитическое расщепление АТФ, т. е. соответствует активному центру фермента. АТФазная активность миозина впервые обнаружена отечественными биохимиками Энгельгардтом и Любимовой. Второй участок головки миозина обеспечивает во время мышечного сокращения связь толстых нитей с белком тонких нитей — актином. Тонкие нити состоят из трех белков: актина, тропонина и тропомиозина.

Основной белок тонких нитей — актин. Актин — глобулярный белок с молекулярной массой 42 кДа. Этот белок обладает двумя важнейшими свойствами. Во-первых, проявляет высокую способность к полимеризации с образованием длинных цепей, называемых фибриллярным актином (можно сравнить с нитью бус). Во-вторых, как уже отмечалось, актин может соединяться с миозиновыми головками, что приводит к образованию между тонкими и толстыми нитями поперечных мостиков, или спаек.

Основой тонкой нити является двойная спираль из двух цепей фибриллярного актина, содержащая около 300 молекул глобулярного актина (как бы две нити бус, закрученные в двойную спираль, каждая бусинка соответствует глобулярному актину).

Еще один белок тонких нитей – тропомиозин – также имеет форму двойной спирали, но эта спираль образована полипептидными цепями и по размеру гораздо меньше двойной спирали актина. Тропомиозин располагается в желобке двойной спирали фибриллярного актина.

Третий белок тонких нитей – тропонин — присоединяется к тропомиозину и фиксирует его положение в желобке актина, при котором блокируется взаимодействие миозиновых головок с молекулами глобулярного актина тонких нитей.

5. Технологические приемы ускорения созревания мяса

После прекращения жизни животного (синтеза) в мясе происходит комплекс изменений, на которые влияют ферменты. Начинается самораспад тканей под действием ферментов самих тканей. Этот процесс называется автолизом. При этом изменению подвергаются мышечные, соединительные и жировые ткани. Изменения в мышечной ткани при хранении влияют на качество мяса.

При жизни животного основной функцией мышечной ткани является двигательная, в результате которой происходит превращение химической энергии в механическую. Эти сложные превращения происходят за счет биохимических, физиологических, физических и термодинамических процессов.

Биохимический аспект выражается в изменении миофибрилл белков, прежде всего миозина и актина (80% белков). При сокращении происходит соединение фибриллярного актина с миозином. Образуется прочный актомиозиновый комплекс, в котором на одну молекулу миозина приходится 2-3 молекулы актина.

Энергетический механизм сокращения заключается в изменении свободной энергии, образующейся при расщеплении АТФ. Активностью АТФ обладает белок миозин, который при распаде АТФ соединяется с актином, образуя актиномиозиновый комплекс, т.е. происходит процесс окоченения. В данном случае миозин является не только белком, но в своем роде ферментом.

Фаза собственного созревания мяса характеризуется интенсивным распадом мышечного гликогена и накоплением молочной кислоты, а также изменением его химического состава, но окоченение входит в процесс автолиза.

Характерной особенностью окоченения является снижение влагоудерживающей способности мышечной ткани, вследствии чего всегда наблюдается отделение мышечного сока. По внешним признакам окоченевшее мясо имеет большую упругость, при тепловой обработке – излишнюю жесткость, а из-за снижения влагаудерживающей способностью становится менее сочным. В состоянии окоченения мышцы менее подвержены действию протеометических ферментов и мясо хуже усваивается.

В результате накопления молочной, фосфорной и других кислот в мясе увеличивается концентрация водородных ионов, вследствии чего к концу окоченения рН снижается до 5,8-5,7, а иногда и ниже. В кислой среде при распаде АТФ и фосфорной кислоты происходит частичное накопление неорганического фосфора.

Фаза созревания во многом определяет интенсивность течения физико-коллоидных процессов и микроструктурных изменений мышечных волокон. В результате комплекса причин (действия протеометических ферментов, образования продуктов автолитического распада, кислой среды) и происходит распад мышечных волокон. Глубокий распад свидетельствует уже о глубоком автолизе, что чаще наблюдается при порче мяса. На фазе же плавного перехода от окоченения к созреванию мясо размягчается, разрыхляется, появляется нежность, а это значит, что пищеварительные соки свободно проникают к саркоплазме, что улучшает переваримость и усвояемость мяса.

Нежность тканей мяса, где много соединительной ткани, невелика, а мясо молодых животных нежнее, чем старых.

При повышении температуры (до 30 0 С), а также при длительной выдержке мяса (свыше 20-26 сут.) при низких плюсовых температурах (2-4 0 С) ферментативный процесс созревания настолько углубляется, что в мясе заметно увеличивается количество распада белков в виде малых пептидов и свободных аминокислот. На этой стадии мясо приобретает коричневую окраску, в нем увеличивается количество аминного и аммиачного азота, происходит заметный гидролитический распад жиров, что отрицательно оказывает влияние на его пищевые свойства и товарный вид мяса.

Для ускорения созревания мяса, способствующего улучшению его качества, используют различные методы обработки, в том числе применяют ферменты, антибиотики.

Исследования также показали, что поверхностная обработка мяса (погружением в раствор или распылением порошка) не дает достаточного эффекта.

Хорошие результаты дает ферментация мяса, проводимая одновременно после сублимационного восстановления.

Ферментативный препарат добавляет в консервы для получения продуктов более высокого качества. Предлагается добавлять препараты в колбасы низших сортов.

Мясо, обработанное ферментативными препаратами, должно по внешнему виду, цвету, аромату не отличаться от неферментативного, а по вкусу – быть более мягким, без горького вкуса, вызываемого продуктами глубокого расщепления белков ферментами.

источник

Функция белков актина и миозина в мышцах

Живые организмы движутся. Клетки движутся. Органеллы и макромолекулы внутри клеток тоже движутся. Основная часть этих движений возможна благодаря активности удивительного класса белков — молекулярных моторов. С помощью химической энергии, источником которой обычно служит АТР, крупные агрегаты моторных белков претерпевают циклические конформационные изменения; эти изменения складываются в унифицированные, направленные воздействия — от крошечных, разводящих хромосомы в делящейся клетке, до невероятной силы, которую развивает в прыжке камышовый кот весом до двадцати килограммов.

Взаимодействия между моторными белками, как вы уже можете предсказать, являются результатом ионных, гидрофобных, ван-дер-ваальсовых взаимодействий и водородных связей в центрах связывания на молекулах белков. Однако в моторных белках эти взаимодействия достигают невероятно высокого уровня пространственной и временной организации.

Действие моторных белков лежит в основе сокращения мышц, перемещения органелл вдоль микротрубочек, вращения жгутиков бактерий и движения некоторых белков вдоль нити ДНК. Белки кинезины и динеины движутся вдоль микротрубочек в клетке и тянут за собой органеллы или перестраивают хромосомы в процессе деления клетки. Взаимодействие динеина с микротрубочками вызывает движение ресничек и жгутиков эукариотических клеток. Движение жгутиков бактерий связано с активностью сложного вращательного мотора в основании жгутика (рис. 19-39). На различных этапах метаболизма ДНК-хеликазы, полимеразы и другие белки должны перемещаться вдоль молекулы ДНК (гл. 25). В данной главе на примере хорошо известных сократительных белков скелетных мышц позвоночных мы рассмотрим, каким образом белки превращают химическую энергию в движение.

Миозин и актин — основные белки мышц

Движущей силой мышечных сокращений является взаимодействие двух белков — миозина и актина. Эти белки организованы в виде нитей, скольжение которых друг относительно друга приводит к сокращению мышц. Вместе актин и миозин составляют более 80% белковой массы мышц.

Миозин (М r ≈ 540 000) состоит из шести полипептидных цепей — двух тяжелых (М r ≈ 220 000) и четырех легких ( Mr ≈ 20 000). Тяжелые цепи составляют основу структуры миозина. С-концы тяжелых цепей организованы в виде протяженных α-спиралей и переплетаются между собой, образуя левую суперскрученную спираль, напоминающую спираль α-кератина (рис. 5-27, а). На N -конце каждая тяжелая цепь содержит большой глобулярный домен с участком, на котором происходит гидролиз ATP . С глобулярными доменами связаны легкие цепи. При быстрой обработке протеазой трипсином длинный «хвост» молекулы миозина расщепляется, в результате чего образуются два фрагмента, называемые тяжелым и легким меромиозином (рис. 5-27, б). Содержащий глобулярную часть субфрагмент S 1, или просто «головка» миозина, отделяется от тяжелого меромиозина при обработке папаином. «Головка» миозина представляет собой моторный участок, с помощью которого осуществляется сокращение мышц. Фрагмент S 1 можно кристаллизовать, его структура определена Эйвеном Рэйментом и Хейзел Холден (рис. 5-27, в).

Рис. 5-27. Миозин, а) Миозин имеет две тяжелые цепи (изображены разными оттенками розового цвета), С-концы которых образуют протяженные суперскрученные «хвосты», а N-концы содержат глобулярные домены («головки»). С каждой «головкой» миозина связаны две легкие цепи (показаны синим цветом), б) Расщепление трипсином и папаином приводит к разделению «головки» ( S 1-фрагмента) и «хвоста» молекулы, е) Ленточная модель S 1-фрагмента миозина. Тяжелая цепь изображена серым цветом, две легкие цепи — разными оттенками синего (координаты модели предоставлены Эйвеном Рэйментом).

В клетках мышц молекулы миозина агрегируют, образуя толстые нити, или филаменты (рис. 5-28, а). Эти палочковидные структуры служат стержнем сократительной единицы. В толстых нитях сотни молекул миозина организованы таким образом, что их «хвосты» образуют длинную биполярную структуру. Глобулярные домены выступают с каждой стороны нити в регулярном порядке.

Рис. 5-28. Основные элементы мышцы, а) Молекулы миозина агрегируют с образованием биполярных структур, называемых толстыми нитями, б) F -актин представляет собой нить мономерных звеньев G -актина; две нити F -актина навиваются друг на друга, образуя правозакрученную спираль, в) Пространственная модель нити актина (изображена с помощью разных оттенков красного цвета), одно из мономерных звеньев которой связано с «головкой» миозина (синий и серый цвет) (координаты предоставлены Эйвеном Рэйментом).

Вторым важным белком мышц является актин, которым богаты практически все эукариотические клетки. В мышцах молекулы мономерного актина — G -актина (глобулярный актин; М r = 42 000) связаны в длинные полимерные цени F -актина (фибриллярный актин). Тонкие нити (филаменты) (рис. 5-28, в) образованы F -актином при участии белков тропонина и тропомиозииа. Формирование тонких нитей происходит по мере последовательного присоединения мономерных молекул актина к одному концу. Кроме того, каждая молекула актина связывает молекулу АТР и гидролизует ее до ADP , так что каждый мономер актина в составе нити находится в комплексе с ADP . Таким образом, гидролиз АТР под действием актина происходит только при сборке нитей; АТР не передаст энергию непосредственно в момент сокращения мышцы. Каждый мономер актина в составе тонкой нити может специфически и прочно связываться с одной головкой молекулы миозина (рис. 5-28, в).

Упорядоченные структуры тонких и толстых нитей образуются при участии других белков

Скелетные мышцы состоят из параллельных пучков мышечных волокон. Каждое волокно представляет собой одну очень большую многоядерную клетку с диаметром от 20 до 100 мкм. Эти клетки образуются в результате слияния многих клеток и часто распространяются на длину всей мышцы. Волокно состоит примерно из 1000 миофибрилл диаметром 2 мкм, каждая из которых содержит огромное количество регулярным образом упакованных тонких и толстых нитей в комплексе с другими белками (рис. 5-29). Каждую миофибриллу окружает система плоских мембранных везикул — саркоплазматический ретикулум. Под электронным микроскопом в мышечном волокне можно различить чередующиеся области высокой и низкой электронной плотности, называемые полосами А и I (рис. 5-29, б, в). Эти полосы возникают в результате специфической укладки тонких и толстых нитей, при которой они частично перекрываются. Полоса I представляет собой область пучка, который в поперечном сечении состоит только из тонких нитей. Более темная полоса А соответствует участку сосредоточения толстых нитей, а также включает в себя места перекрывания параллельно идущих тонких и толстых нитей. Полоса I в середине разделена Z -диском — тонкой структурой, расположенной перпендикулярно к оси тонкой нити и служащей в качестве якоря, к которому прикрепляются тонкие нити. Полоса А в свою очередь также разделена посередине линией М, или М-диском, — областью высокой электронной плотности в центре толстых нитей. Целиком вся сократительная единица, состоящая из пучков толстых нитей, перемежающихся на обоих концах с пучками тонких нитей, называется саркомером. Перемежающееся расположение пучков позволяет тонким и толстым нитям скользить друг относительно друга (механизм см. ниже), в результате чего происходит постепенное сокращение каждого саркомера (рис. 5-30).

Рис 5-29. Структура скелетных мышц. а) Мышечное волокно состоит из одной вытянутой многоядерной клетки, образующейся в результате слияния многих клеток-предшественников. Внутри волокна множество миофибрилл (на данном рисунке для простоты их изображено только шесть) окружены мембраной саркоплазматического ретикулума. Под электронным микроскопом видны полосы, образованные тонкими и толстыми нитями миофибрилл. При сокращении мышцы полоса I сужается, и соседние Z -диски сближаются друг с другом; б) расслабленная мышца; в) мышца в сокращенном состоянии.

Рис. 5-30. Сокращение мышцы. Толстые филаменты (нити) представляют собой биполярные структуры, образованные в результате ассоциации большого числа молекул миозина. а) Мышечное сокращение происходит в результате скольжения тонких и толстых нитей друг относительно друга, так что Z -диски соседних полос I сближаются. б) Тонкие и толстые нити перемежаются, так что каждая толстая нить окружена шестью тонкими.

Тонкие нити актина одним концом прикреплены к Z -диску. В образовании этого контакта участвуют также белки α-актинин, десмин и виментин. Тонкие нити, кроме того, содержат гигантский белок небулин (состоит примерно из 7000 аминокислотных остатков), который, как полагают, организован в виде α-спирали, перекрывающей длину всей нити. Аналогичным образом М-линия организует толстые филаменты. В этом участвуют такие белки, как парамиозин, С-белок и М-белок. Еще один класс белков — титины —наиболее крупные из известных на сегодняшний день белков, состоящих из единственной полипептидной цепи (титин сердечной мышцы человека состоит из 26 926 аминокислотных остатков). Титин связывает толстые филаменты с Z-диском, обеспечивая дополнительный уровень организации всей структуры. Считается, что небулин и титин служат своего рода «молекулярной линейкой», регулирующей длину и толщину соответственно тонких и толстых филаментов. Титин простирается от Z-диcкa до М-линии, регулируя длину самого саркомера и предотвращая перерастяжение мышцы. Длина саркомера в разных тканях различается, что, в частности, связано с наличием в организме позвоночных нескольких вариантов титина.

Толстые нити миозина скользят по тонким нитям актина

Взаимодействие между актином и миозином, как и всех белков с лигандами, основано на действии слабых сил. Если с миозином не связана молекула АТР, то головка миозина связывается с актином (рис. 5-31). Если миозин связывает молекулу АТР и гидролизует ее до ADP и фосфата, происходит циклическая серия конформационных изменений, при которых миозин высвобождает одну субъединицу F -актина и связывает следующую за ней.

Рис. 5-31. Молекулярный механизм мышечного сокращения. Конформационные изменения в «головке» миозина, сопряженные с циклом гидролиза АТР, приводят к диссоциации миозина из комплекса с одной субъединицей актина и его связыванию с другой, расположенной дальше вдоль тонкой нити. Так происходит скольжение толстых нитей вдоль тонких (см. рис. 5-30).

Этот цикл состоит из четырех основных стадий (рис. 5-31). На стадии 1 молекула АТР связывается с миозином, актомиозиновый комплекс распадается, и актин высвобождается. На стадии 2 молекула АТР гидролизуется, вызывая конформационные изменения в белке и его переход в состояние с более высоким уровнем энергии, в результате чего «головка» миозина поворачивается и меняет свою ориентацию относительно нити актина. Затем между «головкой» миозина и следующим мономерным звеном актина, расположенным ближе к Z -диску, возникает слабая связь. На стадии 3 от миозина отсоединяется фосфат, образовавшийся в процессе гидролиза АТР, что сопряжено с очередным конфирмационным изменением в молекуле миозина, приводящим к более прочному взаимодействию в актомиозиновом комплексе. Далее на стадии 4 «головка» миозина приходит в исходное состояние, так что в результате «хвост» миозина смещается относительно нити актина в сторону Z -диска. В завершение цикла молекула ADP высвобождается. В результате каждого такого цикла совершается работа, эквивалентная 3-4 n Н, и толстая нить смещается относительно тонкой нити на 5-10 нм.

На толстой нити находится множество «головок» миозина, и в каждый конкретный момент лишь немногие из них (вероятно, 1-3%) связаны с тонкими нитями. Это не позволяет толстой нити проскальзывать назад в тот момент, когда отдельная «головка» миозина высвобождает субъединицу актина, с которой была связана. Таким образом толстые нити активно сдвигаются относительно тонких нитей. Этот процесс, скоординированный во всех саркомерах мышечного волокна, приводит к сокращению мышцы.

Взаимодействие между актином и миозином должно регулироваться таким образом, чтобы мышечное сокращение происходило только в ответ на соответствующий сигнал нервной системы. Эта регуляция осуществляется с помощью двух белков — тропомиозина и тропонина (рис. 5-32). Тропомиозин связывается с тонкими нитями и блокирует центры связывания «головок» миозина. Тропонин является Са 2+ -связывающим белком. Нервный импульс вызывает высвобождение Са 2+ из саркоплазматического ретикулума. Ионы Са 2+ связываются с трононином (еще один пример взаимодействия белка с лигандом), что приводит к конформационным изменениям в комплексе тропонина с тропомиозином, в результате которых освобождается участок связывания миозина на тонкой нити. Происходит мышечное сокращение.

Рис. 5-32. Регуляция мышечного сокращения тропомиозином и тропонином. Тропомиозин и тропонин связаны с F -актином в тонких мышечных волокнах. При расслаблении мышцы оба белка располагаются вокруг актинового волокна, блокируя участки связывания миозина. Тропомиозин представляет собой α-спиральный белок, состоящий из двух пептидов, образующих двойную спираль (тот же структурный мотив, что и в α-кератине; рис. 4-10). Он образует полимеры типа «голова-хвост», которые закручиваются вокруг двух цепей актина. Тропонин присоединяется к комплексу актин/тропомиозин через регулярные интервалы 38,5 нм. Тропонин состоит из трех различных субъединиц: I, С и Т. Тропонин I предотвращает связывание головки миозина с актином; тропонин С содержит центр связывания ионов кальция, а тропонин Т связывает весь тропониновый комплекс с тропомиозином. Когда мышца получает сигнал начать сокращение, из саркоплазматического ретикулума высвобождаются ионы кальция (рис. 5-29, а) и связываются с тропонином С. Это приводит к конформационным изменениям в тропонине С, который меняет положение тропонина I и тропомиозина таким образом, что ингибирование тропонином I снимается, и мышечное сокращение становится возможным.

При работе скелетных мышц белки выполняют две свои обычные функции — связывание и катализ. Взаимодействие актина с миозином и иммуноглобулинов с антигенами — это частные случаи взаимодействия белка с лигандом. Эти процессы обратимы, и после их завершения участники процессов остаются в неизменном виде. Однако связавшийся с миозином АТР подвергается гидролизу до ADP и неорганического фосфата. Таким образом, миозин — это не просто белок, связывающий актин, но еще и фермент (АТРаза). Каталитическая активность ферментов является предметом обсуждения в следующей главе.

Краткое содержание раздела 5.3 Энергозависимые взаимодействия белков: актин, миозин и молекулярные моторы

■ В моторных белках взаимодействие белка с лигандом достигает особенно высокой степени пространственной и временной организации. Мышечное сокращение является результатом тонкого взаимодействия между миозином и актином, сопряженного с гидролизом АТР под действием миозина.

■ Миозин состоит из двух тяжелых и четырех легких цепей, образующих длинный спиральный домен («хвост») и глобулярный домен («головку»). Молекулы миозина организованы в виде толстых нитей, способных скользить вдоль тонких нитей, основой которых является актин. Гидролиз АТР под действием миозина приводит к серии конформационных изменений в «головке» миозина, в результате чего миозин диссоциирует из комплекса с одной субъединицей актина и образует комплекс с другой, расположенной дальше вдоль тонкой нити. Таким образом, нити миозина скользят по тонким нитям актина.

■ Сокращение мышцы стимулируется высвобождением Са 2+ из саркоплазматического ретикулума. Ионы Са 2+ связываются с белком тропонином, приводя к конформационным изменениям в комплексе тропонина с тропомиозином и инициируя цикл взаимодействий актина с миозином.

источник

Функция белков актина и миозина в мышцах

• Миозиновые белки являются преобразователями энергии, которые используют АТФ для обеспечения подвижности и генерации силы, направленных вдоль актиновых филаментов

• Миозиновая подгруппа молекулярных моторов на основе актина включает в себя по меньшей мере 18 классов, причем для многих белков существует несколько изоформ

• Одни миозины обеспечивают сокращение мышц и клеток, в то время как другие обеспечивают поддержку формы мембран и везикулярный транспорт

• Миозины играют ключевую роль в регуляции формы и полярности клеток

• Миозины участвуют в процессах передачи сигнала и реализации сенсорных ощущений

Миозины представляют собой белковые моторы, использующие энергию гидролиза связанного АТФ для генерации силы, обеспечивающей подвижность вдоль актиновых филаментов. Миозины хорошо известны из-за своей роли в мышечном сокращении. Однако экспрессия миозина не ограничивается только мышцами. Эта большая группа белков, которые экспрессируются практически во всех клетках эукариот.

Различные ее представители характеризуются структурными и биохимическими особенностями, которые предназначаются для специфических клеточных нужд.

Миозиновая группа молекулярных моторов на основе актина состоит по меньшей мере из 18 классов (или семейств), причем во многих классах белки имеют несколько изоформ. Классы различаются по результатам филогенетического анализа аминокислотных последовательностей. Все миозины, за исключением миозина VI, движутся по направлению к оперенному концу актиновых филаментов. Типы и количество миозинов, которые экспрессируются в данной клетке или организме, существенно различаются.

Например, в клетках дрожжей Saccharomyces cerevisiae экспрессируются пять миозинов, принадлежащих к трем разным классам, а у человека присутствуют сорок генов из двенадцати семейств.

Представители семейства миозинов участвуют в выполнении существенных и разнообразных клеточных функций. Для них характерно наличие трех общих доменов (головной или моторный домен, регуляторный и хвостовой домены), которые эволюционировали таким образом, что приобрели характеристики, позволяющие им выполнять в клетке различные специфические механические и регуляторные функции. Моторный и регуляторный домены управляют подвижностью, хвостовой домен участвует в полимеризации миозина и в связывании с другими клеточными компонентами, необходимыми для транспорта.

Достигнут большой прогресс в выяснении клеточных функций миозинов и их регуляции с участием моторных и хвостовых доменов. В таблице ниже представлены функции различных семейств миозина, другая таблица ниже суммирует свойства миозиновых доменов, а последняя таблица ниже содержит сведения об экспрессии миозинов человека. Все известные миозины можно подразделить на четыре больших функциональных группы.

Миозины, обеспечивающие мышечное и клеточное сокращение. Изоформы семейства миозин II генерируют усилия, вызывающие сокращение скелетных, сердечных и гладких мышц. Они также обеспечивают функционирование сократительного кольца при цитокинезе, миграцию клеток и прочие процессы, связанные с сократительной способностью клетки.

Миозины, обеспечивающие процессы мембранного и везикулярного транспорта. Моторы микротрубочек осуществляют цитозольный транспорт мембранных везикул на дальние расстояния. Однако некоторые миозины играют существенную роль в транспорте на короткие расстояния и в регуляции распределения везикул и органелл. Например, процессивный мотор миозин-V транспортирует пигментные органеллы, обеспечивающие окраску кожи и волос, в то время как другие миозины, например изоформы миозина-I, -VI, -IX, и -X, участвуют в формировании и транспорте везикул при эндоцитозе и фагоцитозе Миозины, играющие ключевую роль в регуляции формообразования и полярности клеток.

Миозины необходимы для образования и функционирования богатых актином специализированных поверхностных образований, таких как филоподии, стереоцилии и псевдоподии. Например, некоторые изоформы миозина-I связывают липиды мембраны с актиновым цитоскелетом и обеспечивают сокращение мембранных протрузий, богатых актином; изоформы миозина-П обеспечивают сокращение стресс-фибрилл и актиновых филаментов кортикального слоя клеток, участвующих в поддержании формы клетки; миозин-VII обеспечивает сокращаемую связь между актиновым цитоскелетом и внеклеточными матриксами.

Миозины, участвующие в процессах передачи сигнала и реализации сенсорных ощущений. Миозин участвует в процессе передачи сигнала за счет ассоциации с сигнальными белками. Например, миозин-I регулирует активность ряда кальциевых каналов, миозин III взаимодействует с сигнальными молекулами фоторецепторов глаза, миозин-IX, по-видимому, регулирует активность Rho, и миозин-XVI направляет фосфатазу в специфические области клетки. Также миозины играют важную роль в реализации сенсорных ощущений. Известны мутации в генах, кодирующих синтез миозинов-VI, -VII и -XV. Они служат причиной потери слуха, которая происходит из-за нарушений в актин-содержащих структурах клеток сенсорных волосков внутреннего уха.

В последующих статьях на сайте мы рассмотрим структуру миозина, основные механизмы генерации усилий для всех охарактеризованных миозинов, и связь этих свойств с биологической ролью содержащих их клеток.

Свойства 18 семейств миозинов.
Перечислены организмы, в которых они экспрессируются, и функции этих белков.
Для некоторых миозинов функции неизвестны.
Структурные и кинематические свойства семейств миозинов Экспрессия белков семейств миозинов в клетках человека

источник

Сократительные белки: функции, примеры

Белки (полипептиды, протеины) представляют собой высокомолекулярные вещества, в состав которых входят альфа-аминокислоты, соединенные пептидной связью. Состав протеинов определяется в живых организмах генетическим кодом. Как правило, при синтезе используется набор из 20 стандартных аминокислот.

Классификация белков

Разделение протеинов осуществляется по разным признакам:

По последнему критерию белки классифицируются:

  • На структурные.
  • Питательные и запасные.
  • Транспортные.
  • Сократительные.

Структурные белки

К ним относят эластин, коллаген, кератин, фиброин. Структурные полипептиды участвуют в процессе формирования мембран клеток. Они могут создавать в них каналы или осуществлять иные функции.

Питательные, запасные протеины

Питательным полипептидом является казеин. За счет него растущий организм обеспечивается кальцием, фосфором и аминокислотами.

Запасными являются белки семян культурных растений, яичный белок. Они потребляются на этапе развития зародышей. В человеческом организме, как и у животных, протеины не откладываются в запас. Их необходимо регулярно получать с пищей, иначе вероятно развитие дистрофии.

Транспортные полипептиды

Классическим примером таких белков является гемоглобин. В крови обнаруживаются и другие полипептиды, участвующие в перемещении гормонов, липидов и других веществ.

В мембранах клетки находятся протеины, обладающие способностью транспортировать ионы, аминокислоты, глюкозу и прочие соединения через клеточную мембрану.

Сократительные белки

Функции этих полипептидов связаны с работой мышечных волокон. Кроме того, они обеспечивают движение ресничек и жгутиков у простейших. Сократительные белки выполняют функцию транспортировки органелл внутри клетки. За счет их наличия обеспечивается изменение клеточных форм.

Примерами сократительных белков являются миозин и актин. Стоит сказать, что эти полипептиды обнаруживаются не только в клетках мышечных волокон. Сократительные белки выполняют свои задачи практически во всех тканях животных.

Особенности

В клетках обнаруживается индивидуальный полипептид – тропомиозин. Сократительный мышечный белок миозин является его полимером. Он образует комплекс с актином.

Сократительные белки мышц не растворяются в воде.

Скорость синтеза полипептидов

Ее регулируют тиреоидные и стероидные гормоны. Проникая в клетку, они связываются со специфическими рецепторами. Образованный комплекс проникает в клеточное ядро и связывается с хроматином. За счет этого повышается скорость синтеза полипептидов на генном уровне.

Активные гены обеспечивают усиление синтеза определенной РНК. Она выходит из ядра, направляется к рибосомам и активирует синтез новых структурных либо сократительных белков , ферментов или гормонов. В этом заключается анаболическое действие генов.

Между тем белковый синтез в клетках – процесс достаточно медленный. Он требует больших энергетических затрат и пластического материала. Соответственно, гормоны не в состоянии оперативно контролировать метаболизм. Ключевая их задача состоит в регуляции роста, дифференциации и развития клеток в организме.

Мышечное сокращение

Оно является ярким примером сократительной функции белков . В ходе исследований было установлено, что в основе сокращения мускулатуры лежит изменение физических свойств полипептида.

Сократительную функцию выполняет белок актомиозин, взаимодействующий с аденозинтрифосфорной кислотой. Эта связь сопровождается сокращением миофибрилл. Такое взаимодействие можно наблюдать вне организма.

К примеру, если на вымоченные в воде (мацерированные) волокна мышц, лишенные возбудимости, воздействовать раствором аденозинтрифосфата, начнется их резкое сокращение, аналогичное сокращению живой мускулатуры. Этот опыт имеет важнейшее практическое значение. Он доказывает тот факт, что для мышечного сокращения необходима химическая реакция сократительных белков с веществом, богатым энергией.

Действие витамина Е

С одной стороны, он является главным внутриклеточным антиоксидантом. Витамин Е обеспечивает защиту жиров и прочих легкоокисляемых соединений от окисления. Вместе с тем он выступает в качестве переносчика электронов и участвует в окислительно-восстановительных реакциях, которые связаны с запасанием высвобождаемой энергии.

Дефицит витамина Е вызывает атрофию мышечной ткани: содержание сократительного белка миозина резко уменьшается, и его заменяет коллаген – инертный полипептид.

Специфика миозина

Он считается одним из ключевых сократительных белков . На его долю приходится порядка 55 % от общего содержания полипептидов в мышечной ткани.

Из миозина состоят филаменты (толстые нити) миофибрилл. В молекуле присутствует длинная фибриллярная часть, имеющая двуспиральную структуру, и головки (глобулярные структуры). В составе миозина выделяют 6 субъединиц: 2 тяжелые и 4 легкие цепи, находящиеся в глобулярной части.

В качестве основной задачи фибриллярного участка выступает способность формировать пучки филаментов миозина или толстые протофибриллы.

На головках находятся активный участок АТФ-азы и актинсвязывающий центр. За счет этого обеспечивается гидролиз АТФ и связь с актиновыми филаментами.

Разновидности

Подвидами актина и миозина считаются:

  • Динеин жгутиков и ресничек простейших.
  • Спектрин в мембранах эритроцитов.
  • Нейростенин перисинаптических мембран.

К разновидностям актина и миозина можно также отнести полипептиды бактерий, ответственные за перемещение различных веществ в градиенте концентраций. Этот процесс называется также хемотаксисом.

Роль аденозинтрифосфорной кислоты

Если поместить нити актомиозина в раствор кислоты, добавить ионы калия и магния, можно увидеть, что они укорачиваются. При этом наблюдается расщепление АТФ. Это явление свидетельствует о том, что распад аденозинтрифосфорной кислоты имеет определенную связь с изменением физико-химических свойств сократительного белка и, следовательно, с работой мышц. Впервые этот феномен был выявлен Сцент-Дьиордьи и Энгельгардтом.

Синтез и распад АТФ имеют важнейшее значение в процессе превращения химической энергии в механическую. При распаде гликогена, сопровождающегося выработкой молочной кислоты, как и при дефосфорилировании аденозинтрифосфорной и креатинфосфорной кислот, участие кислорода не требуется. Этим объясняется способность изолированной мышцы функционировать в анаэробных условиях.

В волокнах мускулатуры, утомленных при работе в анаэробной среде, накапливаются молочная кислота и продукты, образовавшиеся при распаде аденозинтрифосфорной и креатинфосфорной кислот. В результате исчерпываются запасы веществ, при расщеплении которых выделяется необходимая энергия. Если поместить утомленную мышцу в условия, содержащие кислород, она будет его потреблять. Некоторое количество молочной кислоты начнет окисляться. В результате образуются вода и углекислый газ. Высвобождающаяся энергия будет использоваться для ресинтеза креатинфосфорной, аденозинтрифосфорной кислот и гликогена из продуктов распада. За счет этого мышца снова приобретет способность работать.

Скелетная мышца

Отдельные свойства полипептидов можно объяснить только на примере их функций, т. е. их вклада в сложную деятельность. Среди немногочисленных структур, в отношении которых была установлена корреляция между функциями белков и органа, особого внимания заслуживает скелетная мышца.

Ее клетка активируется за счет нервных импульсов (мембранно-направленных сигналов). В молекулярном плане сокращение основывается на циклическом формировании поперечных мостиков благодаря периодическим взаимодействиям между актином, миозином и Mg-АТР. Кальцийсвязывающие белки и ионы Са выступают в качестве посредников между эффекторами и нервными сигналами.

Посредничество ограничивает скорость ответа на импульсы «включение/выключение» и предотвращает самопроизвольные сокращения. Вместе с тем некоторые осцилляции (колебания) маховых мышечных волокон крылатых насекомых контролируют не ионы или аналогичные низкомолекулярные соединения, а непосредственно сократительные белки. За счет этого возможны очень быстрые сокращения, которые после активации протекают самостоятельно.

Жидкокристаллические свойства полипептидов

При укорочении мышечных волокон изменяется период решетки, образованной протофибриллами. При вхождении решетки из тонких нитей в структуру из толстых элементов тетрагональную симметрию сменяет гексагональная. Это явление можно считать полиморфным переходом в жидкокристаллической системе.

Особенности механохимических процессов

Они сводятся к трансформации химической энергии в механическую. АТФ-азная активность митохондриальных клеточных мембран имеют сходство с актом иозиновой системы скелетной мускулатуры. Общие черты отмечаются и в их механохимических свойствах: они сокращаются под влиянием АТФ.

Следовательно, в мембранах митохондрий должен присутствовать сократительный белок. И он действительно там присутствует. Установлено, что сократительные полипептиды задействованы в митохондриальной механохимии. Однако выяснилось также, что значительную роль в процессах играет и фосфатидилинозитол (липид мембран).

Дополнительно

Молекула белка миозина не только способствует сокращению разных мышц, но и может участвовать в других внутриклеточных процессах. Речь, в частности, о перемещении органелл, прикреплении актиновых нитей к мембранам, формировании и функционировании цитоскелета и пр. Почти всегда молекула так или иначе взаимодействует с актином, являющимся вторым ключевым сократительным белком.

Было доказано, что молекулы актомиозина могут изменять длину под воздействием химической энергии, высвобождаемой при отщеплении от АТФ остатка фосфорной кислоты. Другими словами, именно этот процесс обуславливает сокращение мышц.

Система АТФ, таким образом, выступает как своего рода аккумулятор химической энергии. По мере надобности она превращается непосредственно в механическую при посредничестве актомиозина. При этом отсутствует промежуточный этап, характерный для процессов взаимодействия других элементов, — переход в тепловую энергию.

источник