Функциональная организация скелетных мышц кратко

Функциональная организация скелетных мышц

Физиология двигательного аппарата.

Потребность организма в кислороде

При многих состояниях, включая упомянутые выше, кислород назначается в лечебных целях. В тех случаях, когда поступление О2 прекращается более чем на 4 минуты, в мозге происходят необратимые изменения и человек умирает. Подобная ситуация возникает, например, когда ребенок, играя с полиэтиленовым пакетом, надевает его себе на голову и задыхается. Если поступление СО2 только уменьшается, может развиваться гипоксия мозга. Обычно это происходит с людьми, работающими в ограниченном пространстве (трюмах, цистернах, котлах). В этих условиях они быстро используют имеющийся в распоряжении воздух и могут погибнуть от аноксии, если их дополнительно не обеспечить кислородом или не вывести на свежий воздух.

При недостатке кислорода кровь теряет присущий ей ярко красный цвет и приобретает голубоватый оттенок. Одновременно губы пациента, ушные раковины и конечности становятся цианотическими, то есть синюшного цвета.

У человека существует три вида мышц (Рис. 32):

Ø поперечно-полосатые скелетные мышцы составляют 30-35% массы тела и имеют площадь около 3 м 2 . Целая мышца – отдельный орган, а мышечное волокно – отдельная клетка (Рис. 33);

Ø особая поперечно-полосатая сердечная мышца;

Ø гладкие мышцы внутренних органов.

Рис. 32. Виды мышечной ткани: I— продольный разрез; II— поперечный срез; А — гладкая (неисчерченная); Б — поперечнополосатая скелетная; В — поперечнополосатая сердечная

Мышцы иннервируются тремя способами:

Ø двигательными нервами, которые передают из центра моторные команды;

Ø чувствительными нервами, информация по которым передается в центр о напряжении и движении мышц;

Ø симпатическими нервными волокнами, которые влияют на обменные процессы в мышцах.

Функции скелетных мышц:

– перемещение частей тела друг относительно друга, фиксация внутренностей;

– перемещение тела в пространстве (локомоция);

– участите в обмене веществ, терморегуляции и поддержания тонуса нервной и сердечно-сосудистой систем.

Рис. 33. Схема скелетной мышцы: А — мышечные волокна прикреплены к сухожилиям; Б— отдельное волокно, состоящее из миофибрилл; В— отдельная миофибрилла: чередование светлых актиновых I-дисков и темных миозиновых А-дисков; наличие Н-зоны и М-линии; Г— попе­речные мостики между толстыми миозиновыми и тонкими актиновыми нитями

Функциональной единицей скелетной мышцы является двигательная единица, которая состоит из мотонейрона спинного мозга, его аксона (двигательного нерва) с многочисленными окончаниями, и иннервируемых им мышечных волокон. Возбуждение мотонейрона вызывает одновременное сокращение всех входящих в эту единицу мышечных волокон. Двигательные единицы (ДЕ) небольших мышц содержат мало мышечных волокон (ДЕ глазного яблока 3-6 волокон), ДЕ крупных мышц туловища и конечностей – около 2000 волокон.

Мышечное волокно представляет собой вытянутую клетку длиной 10-12 см (длина мышечного волокна обычно равна длине самой мышцы), диаметр волокна около 10-100 мкм. В состав мышечного волокна входит (Рис. 33):

· Жидкое содержимое – саркоплазма.

· Митохондрии – энергетические центры клетки.

· Миофибриллы (фибриллы) – сократительные элементы, кторые состоят из 2 видов белков (тонкие нити актина и вдвое более толстые нити миозина). Миофибриллы разделены Z – мембранами (или Z – линиями) на отдельные участки – саркомеры, в средней части которых расположены преимущественно миозиновые нити (толстые филаменты), а актиновые нити (тонкие филаменты) прикреплены к Z – мембранам по бокам саркомера (разная способность преломлять свет у актина и миозина создает в состоянии покоя мышцы поперечно-полосатый вид в световом микроскопе). Темные участки называются А-диски, светлые I-диски. В средней части А-диска есть более светлый участок – Н-зона. В покоящейся мышце в Н-зоне нет тонких филаментов, а в I-диске нет толстых.

· Саркоплазматический ретикулум – замкнутая система продольных трубочек и цистерн, расположенных вдоль миофибрилл и содержащих ионы Са 2+

Толстые филаменты состоят примерно из 400 молекул миозина (закрученных друг относительно друга), который имеет вид палочковидной молекулы с утолщенным концом – головкой (Рис. 33, Г).

Тонкие филаменты образованы тремя белками (Рис. 34):

актин – глобулярный белок, который образует спиральный двухнитевой полимер, состоящий из 13-14 молекул;

тропомиозин – палочковидная молекула, которая располагается в желобке двойной спирали актина, длина молекулы тропомиозина равна длине 7 мономеров актина

тропонин – сферическая молекула состоит из 3 субъединиц (ТнС, ТнТ, ТнI): Са-связывающая, тропомиозинсвязывающая и ингибирующая.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Увлечёшься девушкой-вырастут хвосты, займёшься учебой-вырастут рога 9929 — | 7747 — или читать все.

85.95.179.227 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

источник

1. Функциональная организация скелетных мышц

У позвоночных животных и человека существует 3 вида мышц: по­перечнополосатые скелетные мышцы, особая поперечнополосатая сердеч­ная мышца и гладкие мышцы внутренних органов, сосудов и кожи. Все они различаются строением и физиологическими свойствами.

Скелетные мышцы человека содержат около 300 млн мышечных во­локон и имеют площадь порядка 3 м 2 . Целая мышца представляет собой от­дельный орган, а мышечное волокно — клетку. Мышцы иннервируются:

двигательными нервами (являющимися отростками нервных клеток — мотонейронов, расположенных в передних рогах спин­ного мозга или в двигательном ядре черепного нерва), передаю­щими из центров моторные команды;

чувствительными нервами, несущими в центры информацию о напряжении и движении мышц;

симпатическими нервными волокнами, влияющими на обмен­ные процессы в мышце.

Функции скелетных мышц заключаются:

в перемещении тела в пространстве (локомоция);

в перемещении частей тела друг относительно друга;

Кроме того, один из результатов мышечного сокращения — выработ­ка тепла.

Функциональной единицей мышцы является двигательная едини­ца (ДЕ), состоящая из мотонейрона спинного мозга, его аксона (двигательно­го нерва) с многочисленными окончаниями и иннервируемых им мышечных волокон. Возбуждение мотонейрона вызывает одновременное сокраще­ние всех входящих в эту единицу мышечных волокон. Двигательные единицы небольших мышц содержат малое число мышечных волокон (ДЕ мышц глазного яблока 3 – 6 волокон, мышц пальцев руки 10 – 25 волокон), а ДЕ крупных мышц туловища и конечностей – до нескольких тысяч (например, ДЕ икроножной мышцы человека – около 2 000 мышечных волокон).

Мелкие мышцы иннервируются из одного сегмента спинного мозга, а крупные мышцы – мотонейронами 2 – 3 спинальных сегментов. Мотонейроны, иннервирующие одну мышцу, составляют общий мотонейронный пул, в котором могут находиться мотонейроны различных размеров. Большие ДЕ образованы крупными мотонейронами, которые имеют толстые аксоны, множество концевых разветвлений и большое число свя-занных с ними мышечных волокон. Такие ДЕ имеют низкую возбудимость, генерируют высокую частоту нервных импульсов (порядка 20 – 50 импульсов в 1 с) и характеризуются высокой скоростью проведения возбуждения. Они включаются в работу лишь при высоких нагрузках на мышцу. Мелкие ДЕ имеют мотонейроны небольших размеров, тонкие и медленно проводящие аксоны, малое число мышечных волокон. Они легко возбудимы и включаются в работу при незначительных мышечных усилиях.

Нарастание нагрузки вызывает активацию различных ДЕ скелетной мышцы в соответствии с их размерами от меньших к большим (правило Хеннемана).

Мышечное волокно представляет собой вытянутую клетку (ее диаметр около 10 – 100 мкм, а длина 10 – 12 см). Волокно окружено оболочкой – сарколеммой, внутреннее содержимое – саркоплазма, в которой расположены ядро, энергетические центры – митохондрии, белковые депо – рибосомы, лизосомы, сократительные элементы – миофибриллы, а также замкнутая система продольных трубочек и цистерн, расположенных вдоль миофибрилл и содержащих ионы Са 2+ , – саркоплазматический ретикулум (СПР). Поверхностная мембрана клетки через равные промежутки образует поперечные трубочки, входящие внутрь мышечного волокна, по которым внутрь клетки проникает потенциал действия при ее возбуждении.

Структура миофибрилл и ее изменения при сокращении. С помощью электронного микроскопа установлено, что каждая миофибрилла мышечного волокна диаметром около 1 – 2 мкм, длиной 2 – 2,5 мкм состоит из протофибрилл, представляющих собой удлиненные полимеризованные молекулы сократительных белков актина и миозина. Миозиновые протофибриллы (нити) вдвое толще актиновых филаментов. Они расположены таким образом, что вокруг миозиновых нитей находится 6 актиновых нитей, а вокруг каждой актиновой – 3 миозиновых.

Миофибриллы представляют собой сократительный аппарат мышечного волокна. В поперечнополосатых мышечных волокнах они разделены на правильно чередующиеся участки (диски), обладающие разными оптическими свойствами (рис. 19). Одни участки анизотропны (их обозначают буквой А), т.е. обладают двойным лучепреломлением. В обыкновенном свете они выглядят темными, а в поляризованном – прозрачными в продольном направлении и непрозрачными в поперечном. Другие участки в обыкновенном свете выглядят светлыми – они изотропны (их обозначают букой I). В середине диска А различается светлая полоска Н, посередине диска I – темная полоска Z, представляющая собой тонкую мембрану, сквозь поры которой проходят миофибриллы.

Рис. 19. Структура миофибриллы (схема)

На рис. показаны диски А и I, полоски Z и H (а), взаимное расположение толстых (миозиновых) и тонких (актиновых) нитей в расслабленной (б) и сокращенной (в) миофибрилле.

В состоянии покоя мышечного волокна филаменты расположены в миофибрилле таким образом, что тонкие длинные актиновые нити входят своими концами в промежутки между толстыми и более короткими миозиновыми нитями. Благодаря этому в диске I отсутствуют толстые нити, а в зоне Н – тонкие. Мембрана Z, проходя через середину диска I, скрепляет между собой эти нити. Таким образом, миофибриллы разделены Z-мембранами на отдельные участки – саркомеры, в средней части которых расположены преимущественно миозиновые нити, а актиновые нити прикреплены к Z-мембранам по бокам саркомера.

При сокращении мышечного волокна указанные нити не укорачиваются, а начинают «скользить» друг по другу, актиновые нити вдвигаются в

промежутки между миозиновыми, в результате чего диски I укорачиваются, а диски А сохраняют свой размер. Почти исчезает светлая полоска Н, т.к. актиновые нити при сокращении сближаются друг с другом своими концами. Причиной «скольжения» является химическое взаимодействие между актином и миозином в присутствии ионов Са 2+ и АТФ.

Т.е. разная способность актина и миозина преломлять свет создает в состоянии покоя мышцы ее поперечнополосатый вид в световом микроскопе.

Нити актина (тонкие филаменты) составляют около 20 % сухого веса миофибрилл. Тонкие филаменты состоят из белков актина, тропомиозина и тропонина. Их основным компонентом является актин – глобулярный белок, образующий двунитчатую структуру. Тропомиозин представляет собой палочкообразную молекулу, тропонин – сферическую молекулу.

На протяжении актиновой нити каждый виток содержит одну молекулу тропомиозина, по 14 молекул глобулярного актина (по 7 молекул с обеих сторон, наподобие нитки с бусинками), а также центры связывания ионов Са 2+ , в которых содержится особый белок тропонин С, участвующий в образовании связи актина с миозином.

Толстые филаменты состоят из уложенных параллельно 400 молекул миозина. Палочковидная молекула миозина состоит из глобулярной части (образующей 2 головки, благодаря которым образуются поперечные мостики между миозином и актином), присоединенной к очень длинному стержню, который представляет собой двуцепочечную спираль.

Впервые В. А. Энгельгард и М. Н. Любимова в 1939 г. нашли, что мышечный белок миозин обладает свойствами фермента аденозинтрифосфатазы, т.е. катализирует гидролиз АТФ. Эти авторы также обна-ружили, что под влиянием АТФ изменяются и механические свойства миозина – резко увеличивается растяжимость его нитей. Было также показано, что актин активирует АТФ-азную активность миозина.

2. Механизмы сокращения и расслабления мышечного волокна

При произвольной внутренней команде сокращение мышцы человека начинается примерно через 0,05 с (50 мс). За это время моторная команда передается от коры больших полушарий к мотонейронам спинного мозга и по двигательным волокнам к мышце. Подойдя к мышце, процесс возбуждения должен с помощью медиатора преодолеть нервно-мышечный синапс, что за-нимает примерно 0,5 мс. Медиатором здесь является ацетилхолин, который содержится в синаптических пузырьках в пресинаптической части синапса. Нервный импульс вызывает перемещение синаптических пузырьков к преси-

наптической мембране, их опорожнение и выход медиатора в синаптическую щель Действие ацетилхолина на постсинаптическую мембрану чрезвычайно кратковременно, после чего он разрушается ацетилхолинэстеразой на уксус-ную кислоту и холин. По мере расходования запасы ацетилхолина постоянно пополняются путем его синтезирования в пресинаптической мембране.

Выделившийся в синаптическую щель медиатор прикрепляется к рецеп-торам постсинаптической мембраны и вызывает в ней явления деполяризации. Небольшое подпороговое раздражение вызывает лишь местное возбуждение или небольшой амплитуды потенциал концевой пластинки (ПКП).

При достаточной частоте нервных импульсов ПКП достигает порогового значения и на мышечной мембране развивается мышечный потенциал действия. Он (со скоростью 5 м/с) распространяется вдоль по поверхности мышечного волокна и заходит в поперечные трубочки внутрь волокна. Повышая проницаемость клеточных мембран, потенциал действия вызывает выход из цистерн и трубочек саркоплазматического ретикулума ионов Са 2+ , которые проникают в миофибриллы, связываются там с тропонином С (центром связывания этих ионов на молекулах актина) и вызывают изменение конформации этого белка.

Под влиянием Са 2+ длинные молекулы тропомиозина проворачива-ются вдоль оси и скрываются в желобки между сферическими молекулами актина, открывая участки прикрепления головок миозина к актину. Тем самым между актином и миозином возникают так называемые поперечные мостики, т.к. образуется белок актомиозин. При этом головки миозина совершают гребковые движения, обеспечивая скольжение нитей актина вдоль нитей миозина с обоих концов саркомера к его центру, т.е. механическую реакцию мышечного волокна (рис. 20.).

Рассмотрим механизм этого процесса. Модель «весельной лодки» является наиболее приемлемой в настоящее время. Согласно этой модели на миозиновом стержне имеется подвижный шарнир: при связывании глобулярной головки миозина соответствующим участком актина происходит поворот в области шарнира. Именно такие повороты, происходящие одновременно в многочисленных участках взаимодействия миозина и актина, являются причиной втягивания актиновых филаментов в Н-зону. Здесь они контактируют или (при максимальном укорочении) даже перекрывают друг друга. Энергия этого процесса поставляется за счет гидролиза АТФ. Т.к. цикл состоит из соединения и разъединения нитей, предполагают, что АТФ гидролизуется на миозиновой головке при разрыве связи с актином.

Энергия гребкового движения одного мостика производит перемещение на 1 % длины актиновой нити. Чтобы обеспечить дальнейшее продвижение нити и, соответственно, сокращение волокна, необходимо, что-

бы эти мостики разъединились и прикрепились к новым участкам актиновой нити. Такое разъединение мостиков осуществляется при расщеплении молекул АТФ АТФ-азой миозина. Таким образом, взаимодействие миозина и актина, возможное при связывании Са 2+ тропонином С, активирует АТФ-азу миозина, последняя расщепляет АТФ, а это приводит к разъединению миозина и актина. В присутствии Са 2+ и АТФ этот процесс многократно повторяется: мостики повторно образуются и расходятся, в результате чего актиновые нити «скользят» и мышечное волокно укорачивается.

Рис. 20. Схема сокращения мышечного волокна (модель «весельной лодки»): А – состояние покоя, Б – возбуждение и сокращение. ПД – потенциал действия, ММ – мембрана мышечного волокна, П – поперечные трубочки, Т – продольные тру-

бочки и цистерны с ионами Ca 2+ , а – тонкие нити актина, м – толстые нити миозина с головками на концах. Толстые стрелки – распространение ПД при возбуждении волокна, перемещение ионов Ca 2+ из цистерн и продольных трубочек в миофибриллы (где они содействуют образованию мостиков между нитями актина и миозина), скольжение этих нитей (сокращение волокна) за счет гребковых движений нитей миозина

В результате повторения процессов многократного образования и распада мостиков между миозином и актином сокращается длина отдельных саркомеров и всего мышечного волокна в целом. Максимальная концентрация кальция в миофибрилле достигается уже через 3 мс после появления потенциала действия в поперечных трубочках, а максимальное напряжение мышечного волокна – через 20 мс.

Весь процесс от появления мышечного потенциала действия до сокращения мышечного волокна называется электромеханической связью, или электромеханическим сопряжением.

В результате сокращения мышечного волокна актин и миозин более равномерно распределяются внутри саркомера, и исчезает видимая под микроскопом поперечная исчерченность мышцы.

Расслабление мышечного волокна связано с работой особого ме­ханизма — «кальциевого насоса», который обеспечивает откачку ионов Са 2+ из миофибрилл обратно в трубочки саркоплазматического ретикулума. На это также тратится энергия АТФ.

Процесс освобождения Са 2+ прекращается после окончания пика по­тенциала действия. Тем не менее сокращение продолжает нарастать до тех пор, пока активация кальциевого насоса ретикулума не вызовет снижения концентрации ионов Са 2+ в саркоплазме. Тогда сокращение сменяется рас­слаблением.

Таким образом, последовательность событий, ведущих к сокращению, а затем расслаблению мышечного волокна, представляется в следующем виде: раздражение —► возникновение потенциала действия —► проведение его вдоль сарколеммы и вглубь волокна по трубочкам—►освобождение Са 2+ из цистерн саркоплазматического ретикулума и диффузия его к миофибриллам -+> взаимодействие («скольжение») актиновых и миозиновых нитей, приводящее к укорочению миофибриллы —» активация кальциевого насос —►снижение концентрации свободных ионов Са 2+ в саркоплазме —► рас­слабление миофибрилл.

Присутствие АТФ в мышце является обязательным условием для об­ратимости связывания актина и миозина. Трупное окоченение возникает при условии, если концентрация АТФ в мышце падает ниже некоторой кри­тической величины. Тогда комплекс актин-миозин становится стабильным.

Лекция 15 ФИЗИОЛОГИЯ МЫШЦ (продолжение)

источник

Функциональная организация скелетных мышц

У позвоночных животных и человека существует 3 вида мышц: по­перечнополосатые скелетные мышцы, особая поперечнополосатая сердеч­ная мышца и гладкие мышцы внутренних органов, сосудов и кожи. Все они различаются строением и физиологическими свойствами.

Скелетные мышцы человека содержат около 300 млн мышечных во­локон и имеют площадь порядка 3 м 2 . Целая мышца представляет собой от­дельный орган, а мышечное волокно — клетку. Мышцы иннервируются:

двигательными нервами(являющимися отростками нервных клеток — мотонейронов, расположенных в передних рогах спин­ного мозга или в двигательном ядре черепного нерва), передаю­щими из центров моторные команды;

чувствительными нервами,несущими в центры информацию о напряжении и движении мышц;

симпатическими нервными волокнами, влияющими на обмен­ные процессы в мышце.

Функции скелетных мышцзаключаются:

■ в перемещении тела в пространстве (локомоция);

■ в перемещении частей тела друг относительно друга;

Кроме того, один из результатов мышечного сокращения — выработ­ка тепла.

Функциональной единицей мышцыявляется двигательная едини­ца (ДЕ), состоящая из мотонейрона спинного мозга, его аксона (двигательно­го нерва) с многочисленными окончаниями и иннервируемых им мышечных волокон. Возбуждение мотонейрона вызывает одновременное сокраще­ние всех входящих в эту единицу мышечных волокон.Двигательные единицы небольших мышц содержат малое число мышечных волокон (ДЕ мышц глазного яблока 3 – 6 волокон, мышц пальцев руки 10 – 25 волокон), а ДЕ крупных мышц туловища и конечностей – до нескольких тысяч (например, ДЕ икроножной мышцы человека – около 2 000 мышечных волокон).

Мелкие мышцы иннервируются из одного сегмента спинного мозга, а крупные мышцы – мотонейронами 2 – 3 спинальных сегментов. Мотонейроны,иннервирующие одну мышцу,составляют общий мотонейронный пул,в котором могут находиться мотонейроны различных размеров. Большие ДЕ образованы крупными мотонейронами, которые имеют толстые аксоны, множество концевых разветвлений и большое число свя-занных с ними мышечных волокон. Такие ДЕ имеют низкую возбудимость, генерируют высокую частоту нервных импульсов (порядка 20 – 50 импульсов в 1 с) и характеризуются высокой скоростью проведения возбуждения. Они включаются в работу лишь при высоких нагрузках на мышцу. Мелкие ДЕ имеют мотонейроны небольших размеров, тонкие и медленно проводящие аксоны, малое число мышечных волокон. Они легко возбудимы и включаются в работу при незначительных мышечных усилиях.

Нарастание нагрузки вызывает активацию различных ДЕ скелетной мышцы в соответствии с их размерами от меньших к большим (правило Хеннемана).

Мышечное волокно представляет собой вытянутую клетку (ее диаметр около 10 – 100 мкм, а длина 10 – 12 см). Волокно окружено оболочкой – сарколеммой, внутреннее содержимое – саркоплазма, в которой расположены ядро, энергетические центры – митохондрии, белковые депо – рибосомы, лизосомы, сократительные элементы – миофибриллы, а также замкнутая система продольных трубочек и цистерн, расположенных вдоль миофибрилл и содержащих ионы Са 2+ , – саркоплазматический ретикулум (СПР). Поверхностная мембрана клетки через равные промежутки образует поперечные трубочки, входящие внутрь мышечного волокна, по которым внутрь клетки проникает потенциал действия при ее возбуждении.

Структура миофибрилл и ее изменения при сокращении.С помощью электронного микроскопа установлено, что каждая миофибрилла мышечного волокна диаметром около 1 – 2 мкм, длиной 2 – 2,5 мкм состоит из протофибрилл, представляющих собой удлиненные полимеризованные молекулы сократительных белков актина и миозина. Миозиновые протофибриллы (нити) вдвое толще актиновых филаментов. Они расположены таким образом, что вокруг миозиновых нитей находится 6 актиновых нитей, а вокруг каждой актиновой – 3 миозиновых.

Миофибриллы представляют собой сократительный аппарат мышечного волокна. В поперечнополосатых мышечных волокнах они разделены на правильно чередующиеся участки (диски), обладающие разными оптическими свойствами (рис. 19). Одни участки анизотропны (их обозначают буквой А), т.е. обладают двойным лучепреломлением. В обыкновенном свете они выглядят темными, а в поляризованном – прозрачными в продольном направлении и непрозрачными в поперечном. Другие участки в обыкновенном свете выглядят светлыми – они изотропны (их обозначают букой I). В середине диска А различается светлая полоска Н, посередине диска I – темная полоска Z,представляющая собой тонкую мембрану, сквозь поры которой проходят миофибриллы.

1^^^

Рис. 19. Структура миофибриллы (схема)

На рис. показаны диски А и I, полоски Z и H (а), взаимное расположение толстых (миозиновых) и тонких (актиновых) нитей в расслабленной (б) и сокращенной (в) миофибрилле.

В состоянии покоя мышечного волокна филаменты расположены в миофибрилле таким образом, что тонкие длинные актиновые нити входят своими концами в промежутки между толстыми и более короткими миозиновыми нитями. Благодаря этому в диске I отсутствуют толстые нити, а в зоне Н – тонкие. Мембрана Z, проходя через середину диска I, скрепляет между собой эти нити. Таким образом, миофибриллы разделены Z-мембранами на отдельные участки – саркомеры, в средней части которых расположены преимущественно миозиновые нити, а актиновые нити прикреплены к Z-мембранам по бокам саркомера.

При сокращении мышечного волокна указанные нити не укорачиваются, а начинают «скользить» друг по другу, актиновые нити вдвигаются в

промежутки между миозиновыми, в результате чего диски I укорачиваются, а диски А сохраняют свой размер. Почти исчезает светлая полоска Н, т.к. актиновые нити при сокращении сближаются друг с другом своими концами. Причиной «скольжения» является химическое взаимодействие между актином и миозином в присутствии ионов Са 2+ и АТФ.

Т.е. разная способность актина и миозина преломлять свет создает в состоянии покоя мышцы ее поперечнополосатый вид в световом микроскопе.

Нити актина (тонкие филаменты) составляют около 20 % сухого веса миофибрилл. Тонкие филаменты состоят из белков актина, тропомиозина и тропонина. Их основным компонентом является актин – глобулярный белок, образующий двунитчатую структуру. Тропомиозин представляет собой палочкообразную молекулу, тропонин – сферическую молекулу.

На протяжении актиновой нити каждый виток содержит одну молекулу тропомиозина, по 14 молекул глобулярного актина (по 7 молекул с обеих сторон, наподобие нитки с бусинками), а также центры связывания ионов Са 2+ , в которых содержится особый белок тропонин С, участвующий в образовании связи актина с миозином.

Толстые филаменты состоят из уложенных параллельно 400 молекул миозина. Палочковидная молекула миозина состоит из глобулярной части (образующей 2 головки, благодаря которым образуются поперечные мостики между миозином и актином), присоединенной к очень длинному стержню,который представляет собой двуцепочечную спираль.

Впервые В. А. Энгельгард и М. Н. Любимова в 1939 г. нашли, что мышечный белок миозин обладает свойствами фермента аденозинтрифосфатазы,т.е. катализирует гидролиз АТФ. Эти авторы также обна-ружили, что под влиянием АТФ изменяются и механические свойства миозина – резко увеличивается растяжимость его нитей. Было также показано, что актин активирует АТФ-азную активность миозина.

2.Механизмы сокращения и расслабления мышечного волокна

При произвольной внутренней команде сокращение мышцы человека начинается примерно через 0,05 с (50 мс). За это время моторная команда передается от коры больших полушарий к мотонейронам спинного мозга и по двигательным волокнам к мышце. Подойдя к мышце, процесс возбуждения должен с помощью медиатора преодолеть нервно-мышечный синапс, что за-нимает примерно 0,5 мс. Медиатором здесь является ацетилхолин, который содержится в синаптических пузырьках в пресинаптической части синапса. Нервный импульс вызывает перемещение синаптических пузырьков к преси-

наптической мембране, их опорожнение и выход медиатора в синаптическую щель Действие ацетилхолина на постсинаптическую мембрану чрезвычайно кратковременно, после чего он разрушается ацетилхолинэстеразой на уксус-ную кислоту и холин. По мере расходования запасы ацетилхолина постоянно пополняются путем его синтезирования в пресинаптической мембране.

Выделившийся в синаптическую щель медиатор прикрепляется к рецеп-торам постсинаптической мембраны и вызывает в ней явления деполяризации.Небольшое подпороговое раздражение вызывает лишь местное возбуждение или небольшой амплитуды потенциал концевой пластинки (ПКП).

При достаточной частоте нервных импульсов ПКП достигает порогового значения и на мышечной мембране развивается мышечный потенциал действия.Он (со скоростью 5 м/с) распространяется вдоль по поверхности мышечного волокна и заходит в поперечные трубочки внутрь волокна. Повышая проницаемость клеточных мембран, потенциал действия вызывает выход из цистерн и трубочек саркоплазматического ретикулума ионов Са 2+ , которые проникают в миофибриллы, связываются там с тропонином С (центром связывания этих ионов на молекулах актина) и вызывают изменение конформации этого белка.

Под влиянием Са 2+ длинные молекулы тропомиозина проворачива-ются вдоль оси и скрываются в желобки между сферическими молекулами актина, открывая участки прикрепления головок миозина к актину. Тем самым между актином и миозином возникают так называемые поперечные мостики, т.к. образуется белок актомиозин. При этом головки миозина совершают гребковые движения, обеспечивая скольжение нитей актина вдоль нитей миозина с обоих концов саркомера к его центру, т.е. механическую реакцию мышечного волокна (рис. 20.).

Рассмотрим механизм этого процесса. Модель «весельной лодки»является наиболее приемлемой в настоящее время. Согласно этой модели на миозиновом стержне имеется подвижный шарнир: при связывании глобулярной головки миозина соответствующим участком актина происходит поворот в области шарнира. Именно такие повороты, происходящие одновременно в многочисленных участках взаимодействия миозина и актина, являются причиной втягивания актиновых филаментов в Н-зону. Здесь они контактируют или (при максимальном укорочении) даже перекрывают друг друга. Энергия этого процесса поставляется за счет гидролиза АТФ. Т.к. цикл состоит из соединения и разъединения нитей, предполагают, что АТФ гидролизуется на миозиновой головке при разрыве связи с актином.

Энергия гребкового движения одного мостика производит перемещение на 1 % длины актиновой нити. Чтобы обеспечить дальнейшее продвижение нити и, соответственно, сокращение волокна, необходимо, что-

бы эти мостики разъединились и прикрепились к новым участкам актиновой нити. Такое разъединение мостиков осуществляется при расщеплении молекул АТФ АТФ-азой миозина. Таким образом, взаимодействие миозина и актина, возможное при связывании Са 2+ тропонином С, активирует АТФ-азу миозина, последняя расщепляет АТФ, а это приводит к разъединению миозина и актина. В присутствии Са 2+ и АТФ этот процесс многократно повторяется: мостики повторно образуются и расходятся, в результате чего актиновые нити «скользят» и мышечное волокно укорачивается.

Рис. 20. Схема сокращения мышечного волокна (модель «весельной лодки»):А – состояние покоя, Б – возбуждение и сокращение. ПД – потенциал действия, ММ – мембрана мышечного волокна, П – поперечные трубочки, Т – продольные тру-

бочки и цистерны с ионами Ca 2+ , а – тонкие нити актина, м – толстые нити миозина с головками на концах. Толстые стрелки – распространение ПД при возбуждении волокна, перемещение ионов Ca 2+ из цистерн и продольных трубочек в миофибриллы (где они содействуют образованию мостиков между нитями актина и миозина), скольжение этих нитей (сокращение волокна) за счет гребковых движений нитей миозина

В результате повторения процессов многократного образования и распада мостиков между миозином и актином сокращается длина отдельных саркомеров и всего мышечного волокна в целом.Максимальная концентрация кальция в миофибрилле достигается уже через 3 мс после появления потенциала действия в поперечных трубочках, а максимальное напряжение мышечного волокна – через 20 мс.

Весь процесс от появления мышечного потенциала действия до сокращения мышечного волокна называется электромеханической связью, или электромеханическим сопряжением.

В результате сокращения мышечного волокна актин и миозин более равномерно распределяются внутри саркомера, и исчезает видимая под микроскопом поперечная исчерченность мышцы.

Расслабление мышечного волокнасвязано с работой особого ме­ханизма — «кальциевого насоса», который обеспечивает откачку ионов Са 2+ из миофибрилл обратно в трубочки саркоплазматического ретикулума. На это также тратится энергия АТФ.

Процесс освобождения Са 2+ прекращается после окончания пика по­тенциала действия. Тем не менее сокращение продолжает нарастать до тех пор, пока активация кальциевого насоса ретикулума не вызовет снижения концентрации ионов Са 2+ в саркоплазме. Тогда сокращение сменяется рас­слаблением.

Таким образом, последовательность событий, ведущих к сокращению, а затем расслаблению мышечного волокна, представляется в следующем виде: раздражение —► возникновение потенциала действия —► проведение его вдоль сарколеммы и вглубь волокна по трубочкам—►освобождение Са 2+ из цистерн саркоплазматического ретикулума и диффузия его к миофибриллам -+> взаимодействие («скольжение») актиновых и миозиновых нитей, приводящее к укорочению миофибриллы —» активация кальциевого насос —►снижение концентрации свободных ионов Са 2+ в саркоплазме —► рас­слабление миофибрилл.

Присутствие АТФ в мышце является обязательным условием для об­ратимости связывания актина и миозина. Трупное окоченение возникает при условии, если концентрация АТФ в мышце падает ниже некоторой кри­тической величины. Тогда комплекс актин-миозин становится стабильным.

Последнее изменение этой страницы: 2016-08-06; Нарушение авторского права страницы

источник